근육 수축의 분자 메커니즘. 골격근 수축의 메커니즘

12.10.2019

근육 수축과 이완이 교대로 일어나는 메커니즘에 대한 아이디어가 무엇인지 생각해 보십시오. 현재 근육 수축의 생화학적 주기는 5단계로 구성되어 있다고 인정됩니다(그림 20.8).

1) 미오신 "머리"는 H 3 PO 4 (P i)로 가수분해될 수 있지만 제품의 방출은 제공하지 않습니다. 따라서 이 공정은 본질적으로 촉매보다 화학양론적입니다(그림 20.8, a 참조).

현대 개념에 따르면 휴식 중인 근육(근원섬유 및 원섬유간 공간)에서 Ca 2+는 근형질 세망의 구조(세관 및 소포)와 소위 T-시스템에 의한 결합의 결과로 임계값 아래로 유지됩니다. 이러한 구조의 일부인 calsequestrin이라고 하는 특별한 Ca 2+ 결합의 참여와 함께.

살아있는 근육이 이완된 상태를 유지하는 능력이 충분히 높은 수준을 유지하는 것은 칼슘 펌프의 작용으로 인해 근원섬유를 둘러싼 환경에서 Ca 2+가 한계 이하로 감소하는 것으로 설명됩니다. ATPase의 발현과 액토-미오신 섬유 구조의 수축성은 여전히 가능합니다. 신경에 자극을 받으면 근섬유의 빠른 수축(또는 전기 충격)는 투과성의 급격한 변화의 결과이며, 결과적으로 근형질 세망 및 T-시스템의 수조 및 세관에서 근형질로 일정량의 Ca 2+가 방출됩니다.

언급한 바와 같이, Ca 2+에 대한 액토미오신 시스템의 "민감성"(즉, Ca 2+가 10–7 M으로 감소하는 경우 분할 및 수축 능력의 상실)은 수축성 시스템(F-액틴의 필라멘트)

상당한 수의 운동 단위(MU)로 구성된 근육의 제어는 운동 뉴런 풀(MP)이라고 하는 근육에 분포하는 운동 뉴런 세트에 의해 수행됩니다. 축삭을 특정 근육으로 보내는 운동 뉴런은 척수의 한 분절 내에 위치할 뿐만 아니라 이웃한 분절도 점유할 수 있는 것으로 알려져 있습니다. 따라서 MP는 척수의 앞뿔의 여러 분절 내에서 상당히 먼 거리에 걸쳐 구조적으로 분리될 수 있습니다. 기능적으로 MT는 근육에 대한 명령 신호의 구조가 형성되어 운동 행위에 포함되도록 하는 최종 사례입니다. 초분절 구조 및 운동 주변의 수용체로부터의 운동뉴런에 대한 입력 작용의 통합이 수행되는 것은 MP에 있습니다.

MP의 주요 기능 - 근육 수축력 투여 -는 두 가지 방식으로 제공됩니다 - 그것에 포함 된 운동 뉴런의 충동 빈도와이 풀의 활성화 된 운동 뉴런 수.

쌀. 34. 가는 필라멘트의 구조.

임의의 내부 명령 후 50ms 후에 골격근 수축이 시작됩니다. 이 시간 동안 명령은 피질에서 척수의 운동 뉴런으로, 운동 섬유를 따라 근육으로 전달됩니다. 신경근 접합부의 매개체는 아세틸콜린, 이것은 시냅스 전의 시냅스 소포에 포함되어 있습니다. 신경 자극은 시냅스 소포를 비우고 시냅스 틈으로 아세틸콜린을 방출합니다. 거기에서 신경 전달 물질은 시냅스 후 수용체에 작용한 후 파괴됩니다. 아세틸콜린의 매장량이 소모됨에 따라 시냅스전막에서 합성에 의해 보충되지만 충동이 빈번하고 길면 소비가 보충을 초과하고 신경근 시냅스를 통한 흥분 전도가 방해받습니다. 결과적으로 온다 피로.

근육 수축구성 근육 세포(섬유)의 수축 결과입니다. 근섬유의 수축은 가는 필라멘트와 두꺼운 필라멘트의 상호작용으로 인해 근절 각각이 단축된 결과입니다.

에 휴식 근육 가는 필라멘트는 Z선에 접하여 근절의 중심에 도달하지 않는 반면, 두꺼운 필라멘트는 중심에 있지만 Z선에 도달하지 않습니다. A 디스크의 측면에서만 얇은 필라멘트가 두꺼운 필라멘트 사이의 공간으로 약간 들어갑니다(그림 33, B).

~에 적당한 노력 계속 적당한 감소 가는 필라멘트가 서로를 향해 움직이기 때문에 Z선 사이의 거리가 줄어들고 근육의 길이가 줄어듭니다.

최대 감소 시두꺼운 필라멘트가 Z선에 닿습니다.

수축의 생리학적 및 생화학적 메커니즘중재자와 수용체의 상호 작용 후 충분한 빈도의 신경 자극으로 근육막이 발달한다는 사실로 구성됩니다. 근육질의 활동 잠재력 , 근섬유를 따라 빠르게 퍼져 근형질 세망에서 Ca 2+를 방출합니다. 그런 다음 Ca 2+는 트로포닌 분자의 결합 부위에 대한 근원 섬유로 침투합니다. 휴식 근육에 트로포미오신은 미오신 머리가 가장 가까운 액틴 단량체에 부착되는 것을 방지합니다. 트로포닌에 Ca의 결합은 트로포미오신 결합 소단위와 액틴 사이의 연결을 약화시키는 공간 구조를 변경합니다. 그 결과, 트로포미오신 분자가 가는 필라멘트의 홈을 따라 움직이기 시작하여 이전에 액틴 분자 표면에 숨겨져 있던 미오신 결합 중심을 풀어줍니다. 액틴과 미오신의 상호 작용이 시작되어 얇고 두꺼운 필라멘트에 속하는 분자를 모읍니다. 결과적으로 Z선 사이의 거리가 줄어듭니다. 액틴과 미오신이 결합하면 ATP 분자는 ADP와 무기 인으로 분해됩니다. ATP의 분해는 기분 전환 미오신 형태의 변화로 인한 근육 수축 능력을 회복하려면 다음 ATP 분자가 미오신 머리에 부착되어야 합니다. 근전위의 출현에서 근섬유의 수축까지의 전 과정을 전기기계적 연결(커플링)이라고 한다. 평활근의 수축에는 다음과 같은 특징이 있습니다. Ca 2+는 특정 단백질에 결합 - 칼모듈린.

러시아인 주립대학교체육 스포츠 및 관광

생리학

주제 : "근육 수축 메커니즘."

완료된 작업:

1군 2학년 재학생

레크리에이션 및 관광 연구소

산코바 이리나

2008년 모스크바

구조적 조직근섬유 ................................................ ........................................................... 3

근육 수축 메커니즘 .................................................................................. ........................................................................... ..... 4

근육 수축 모드 .................................................................................. ........................................................................... ........................... 5

근육 운동과 파워 ........................................................... ........................................................... ........................... 7

근육 수축의 에너지 .................................................................................. ........................................................... ......... 여덟

근육 수축 중 열 발생 .................................................................................. ........................................................... 9

근골격계 상호작용 .................................................................................. ........................................................... ........... 9

에르고메트릭 방식 .................................................................................. ........................................................... ........................... 11

근전도 검사법 .................................................................................. ........................................................... .............. 열하나

근육의 생리적 특성 .................................................................................. ........................................................... ........... 열네

골격근 이완 .................................................................................. ........................................................... ........... 열네

골격근의 흥분과 수축의 결합 ........................................................... ........................... .... 열다섯

근육 조직의 기능 및 유형 .................................................................. ........................................................... .............. 16

참고 문헌: .................................................................. . ........................................................................... ................ 이십

근육 섬유는 막으로 둘러싸여 있고 특수 수축 장치인 근원 섬유를 포함하는 다핵 구조입니다. 또한, 근육 섬유의 가장 중요한 구성 요소는 미토콘드리아, 세로 세뇨관 시스템인 근형질 세망(세망)과 가로 세관 시스템인 T 시스템입니다. 근육 세포의 수축 장치의 기능 단위는 근절입니다 (그림 2.20, A). 근원 섬유는 근절로 구성됩니다. Sarcomeres는 Z 플레이트에 의해 서로 분리됩니다. 근원섬유의 근절은 직렬로 배열되어 있어 근절의 수축은 근원섬유의 수축과 근섬유의 전체적 단축을 유발한다.

광학현미경으로 근섬유의 구조에 대한 연구를 통해 가로 줄무늬를 밝힐 수 있었습니다. 전자 현미경 연구에 따르면 횡단 줄무늬는 근원 섬유의 수축성 단백질인 액틴(분자량 42,000)과 미오신(분자량 약 500,000)의 특수 조직 때문인 것으로 나타났습니다. 액틴 필라멘트는 약 36.5nm의 피치로 이중 나선으로 꼬인 이중 실로 표시됩니다. 길이 1μm, 직경 6~8nm, 약 2000개에 달하는 이 필라멘트는 Z 플레이트의 한쪽 끝에 부착되어 있습니다. 액틴 나선의 세로 홈에는 단백질 트로포미오신의 필라멘트 분자가 있습니다. 40nm의 단계로 다른 단백질인 트로포닌 분자가 트로포미오신 분자에 부착됩니다. 트로포닌과 트로포미오신은 액틴과 미오신 사이의 상호작용 메커니즘에서 중요한 역할을 합니다. 근절의 중앙에는 액틴사 사이에 약 1.6 µm 길이의 두꺼운 미오신사가 있다. 편광 현미경에서 이 영역은 복굴절로 인해 어두운 줄무늬로 볼 수 있습니다. 즉, 이방성 A 디스크입니다. 중앙에 밝은 H-스트라이프가 보이고 그 안에는 액틴 필라멘트가 없습니다. A 디스크의 양쪽에 가벼운 등방성 줄무늬가 보입니다. I 디스크는 액틴 필라멘트에 의해 형성됩니다. 휴식 시에는 액틴과 미오신 필라멘트가 약간 겹쳐져 근절의 전체 길이가 약 2.5μm입니다. 전자현미경은 미오신 필라멘트를 유지하는 구조인 H-밴드의 중앙에 M-라인을 보여주었다. 근육 섬유의 단면에서 근섬유의 육각형 구조를 볼 수 있습니다. 각 미오신 필라멘트는 6개의 액틴 필라멘트로 둘러싸여 있습니다(그림 2.20, B).

전자현미경에서 미오신 필라멘트 측면에 횡교(transverse bridge)라고 하는 돌출부가 있음을 알 수 있습니다. 그들은 120°의 각도로 미오신 필라멘트의 축에 대해 배향됩니다. 현대 개념에 따르면 가로 다리는 머리와 목으로 구성됩니다. 머리는 액틴에 결합할 때 뚜렷한 ATPase 활성을 얻습니다. 넥은 탄성이 있고 회전이 가능하여 크로스 브리지의 헤드가 축을 중심으로 회전할 수 있습니다.

간섭 현미경과 함께 미세 전극 기술을 사용하면 Z 플레이트 영역에 전기 자극을 가하면 근절이 수축되고 A 디스크 영역의 크기는 변하지 않는다는 것을 확인할 수 있었습니다. , 그리고 H 및 I 밴드의 크기가 감소합니다. 이러한 관찰은 미오신 필라멘트의 길이가 변하지 않음을 나타냅니다. 근육 스트레칭 중에도 유사한 결과가 얻어졌습니다. 액틴과 미오신 필라멘트의 적절한 길이는 변하지 않았습니다. 이러한 실험의 결과, 액틴과 미오신 필라멘트의 상호 중첩 영역이 변화됨을 알 수 있었다. 이러한 사실을 통해 N. Huxley와 A. Huxley는 근육 수축의 메커니즘을 설명하기 위해 필라멘트 슬라이딩 이론을 독립적으로 제안할 수 있었습니다. 이 이론에 따르면, 수축하는 동안 두꺼운 미오신 필라멘트에 비해 얇은 액틴 필라멘트의 활발한 움직임으로 인해 근절의 크기 감소가 발생합니다. 현재 이 메커니즘에 대한 많은 세부 사항이 설명되었으며 이론은 실험적으로 확인되었습니다.

1) 미오신 "머리"는 ATP를 ADP 및 H3PO4(Pi)로 가수분해할 수 있지만 가수분해 산물의 방출을 보장하지는 않습니다. 따라서 이 과정은 본질적으로 촉매보다는 화학양론적입니다(그림 3, a 참조).

3) 이 상호작용은 액틴-미오신 복합체로부터 ADP와 H3PO4의 방출을 보장합니다. 액토미오신 결합은 45° 각도에서 가장 낮은 에너지를 갖기 때문에 미오신과 원섬유축의 각도는 90°에서 45°(대략)로 변하고 액틴은 근절 중심을 향해(10-15nm) 전진합니다. 도 3, c);

4) 새로운 ATP 분자가 미오신-F-액틴 복합체에 결합합니다(그림 3d 참조).

5) 미오신-ATP 복합체는 액틴에 대한 친화도가 낮기 때문에 F-액틴에서 미오신(ATP) "머리"가 분리됩니다. 마지막 단계는 실제로 이완이며, 이는 ATP가 액틴-미오신 복합체에 결합하는 것에 분명히 의존합니다(그림 3e 참조). 그런 다음 주기가 다시 시작됩니다.

인간의 골격근을 연구하기 위한 이러한 방법은 생리학적 및 임상적 실습에서 폭넓게 응용되고 있습니다. 연구의 목적에 따라 총 근전도(EMG) 또는 개별 근육 섬유의 전위의 등록 및 분석이 수행됩니다. 총 근전도를 등록할 때는 피부 전극을 더 많이 사용하고, 개별 근육 섬유의 전위를 등록할 때는 다채널 바늘 전극을 사용합니다.

총 수의적 노력 근전도 검사의 장점은 연구의 비침습성과 원칙적으로 근육과 신경의 전기 자극이 없다는 것입니다. 무화과에. 2.28은 휴식과 임의의 노력으로 근육의 EMG를 보여줍니다. EMG의 정량적 분석은 EMG 파동의 주파수 결정, 스펙트럼 분석 수행, EMG 파동의 평균 진폭 추정으로 구성됩니다. EMG를 분석하는 일반적인 방법 중 하나는 통합 EMG의 값이 발달된 근육 노력의 값에 비례한다고 알려져 있기 때문에 통합입니다.

바늘 전극을 사용하여 총 EMG와 개별 근육 섬유의 전기적 활동을 모두 기록할 수 있습니다. 이 경우에 기록된 전기적 활동은 주로 방전전극과 근섬유 사이의 거리에 의해 결정됩니다. 건강하고 아픈 사람의 개인 잠재력 매개 변수를 평가하기 위한 기준이 개발되었습니다. 무화과에. 2.29는 인간 운동 단위의 잠재력에 대한 기록을 보여줍니다.

등장성 - 일정한 장력(외부 하중) 하에서 근육이 짧아집니다. 등장성 수축은 실험에서만 재현됩니다.

등각 투영 - 근육 긴장이 증가하지만 길이는 변하지 않습니다. 정적 작업을 수행할 때 근육은 등척성으로 수축합니다.

Auxotonic - 근육 긴장이 짧아짐에 따라 변합니다. auxotonic 수축은 동적 극복 작업 중에 수행됩니다.

근 소포체

근형질 세망[SR(SR)]은 그리드처럼 개별 근원섬유를 둘러싸는 분지형 소포체와 같은 소기관입니다(심장 근육 세포의 SR은 다이어그램 상단에 예로 표시됨). 휴지 세포에서 Ca2+의 농도는 매우 낮습니다(10-5M 미만). 그러나 sarcoplasmic reticulum에서 Ca2+ 이온의 수준은 상당히 높습니다(약 10-3M). SR에서 Ca2+의 높은 농도는 Ca2+-ATPase에 의해 유지됩니다. 또한 SR은 산성 아미노산 함량이 높기 때문에 Ca2+ 이온에 단단히 결합할 수 있는 특수 단백질 칼세퀘스트린(55kDa)을 함유하고 있습니다.

개별 근원섬유의 SR로의 활동전위의 전달은 T-시스템의 횡세관에 의해 촉진되며, 이는 세포막의 관형 함입이며 개별 근원섬유와 밀접하게 접촉합니다. 원형질막의 탈분극은 T-세관을 통해 인접한 SR 막의 전압 개폐 막 단백질(소위 "SR-발")로 전달되어 Ca2+ 채널을 엽니다. 그 결과 SR에서 10-5M 이상의 수준으로 액틴과 미오신 필라멘트 사이의 공간으로 Ca2+ 이온이 방출됩니다. 궁극적으로 Ca2+ 이온 방출은 근원섬유 수축 과정의 방아쇠입니다.

에 . 칼슘 이온에 의한 조절

이완된 골격근에서 트로포닌(서브유닛 = T, C, I)과 트로포미오신의 복합체는 미오신 머리와 액틴의 상호작용을 방지합니다.

SR 채널이 열린 결과 세포질의 칼슘 이온 농도가 급격히 증가하면 Ca2+가 트로포닌의 C-소단위체에 결합됩니다. 후자는 속성이 칼모듈린에 가깝습니다(그림 375 참조). Ca2+ 이온의 결합은 트로포닌의 구조적 재배열을 유발하고, 트로포닌 트로포미오신 복합체가 파괴되고 액틴 분자의 미오신 결합 부위를 해제합니다(다이어그램에서 빨간색으로 강조 표시됨). 이것은 근육 수축 주기를 시작합니다(324페이지 참조)

후속 자극이 없으면 SR 막의 ATP 의존성 칼슘 펌프가 Ca2+ 이온의 농도를 초기 수준으로 빠르게 감소시킵니다. 그 결과, 트로포닌 C와 Ca2+ 복합체가 해리되고, 트로포닌이 원래 형태를 회복하고, 액틴의 미오신 결합 부위가 차단되고, 근육이 이완됩니다.

따라서 척추 동물의 골격근 근육 섬유가 수축하는 동안 다음과 같은 일련의 사건이 발생합니다. 운동 뉴런에서 신호를 받으면 근육 세포막이 탈분극되고 신호가 SR의 Ca2+ 채널로 전달됩니다. Ca2+ 채널이 열리면 Ca2+ 이온의 세포 내 수준이 증가합니다. Ca2+ 이온은 트로포닌 C에 결합하여 트로포닌의 구조적 재배열을 일으켜 트로포닌-트로포미오신 복합체를 파괴하고 미오신 머리가 액틴에 결합하도록 합니다. 액틴-미오신 주기가 시작됩니다.

수축이 완료되면 Ca2+가 SR로의 활성 역수송으로 인해 Ca2+ 이온의 수준이 감소하고, 트로포닌 C는 Ca2+를 포기하고, 트로포닌-트로포미오신 복합체는 액틴 분자의 원래 위치를 취하여 액틴-미오신 회로를 차단합니다. . 결과는 근육 이완입니다.

골격근과 평활근의 일반적인 생리학적 특성은 흥분성과 수축성입니다. 골격근과 평활근의 비교 특성은 표에 나와 있습니다. 6.1. 심장 근육의 생리학적 특성과 특징은 "항상성의 생리학적 메커니즘" 섹션에서 논의됩니다.

표 1. 골격근과 평활근의 비교특성

재산	*골격근*	*평활근*
탈분극율		느린
불응 기간	짧은	긴
감소의 성격	빠른 위상	슬로우 토닉
에너지 비용
플라스틱
오토메이션
전도도
신경지배	체성 NS의 운동뉴런	자율 NS의 신경절 후 뉴런
수행된 움직임	임의의	비자발적
화학 물질에 대한 민감도
나누고 구별하는 능력		근육 이완은 칼슘 펌프를 통해 근형질 세망의 채널로 Ca++ 이온의 역전이로 인해 발생합니다. Ca++가 세포질에서 제거되면서 오픈 센터결합이 점점 줄어들고 결국 액틴과 미오신 필라멘트가 완전히 분리됩니다. 근육 이완이 일어납니다. 구축은 자극이 중단된 후에도 지속되는 근육의 지속적이고 지속적인 수축입니다. 근질에 다량의 Ca ++가 축적되어 파상풍 수축 후에 단기 구축이 발생할 수 있습니다. 중독, 대사 장애의 결과로 장기간(때로는 돌이킬 수 없는) 구축이 발생할 수 있습니다. 휴식 시에는 액틴 표면의 결합 중심이 트로포미오신 단백질 분자에 의해 닫히기 때문에 필라멘트가 근원섬유에서 미끄러지지 않습니다(그림 1A, B). 근원섬유의 흥분(탈분극)과 적절한 근육 수축은 많은 연속적인 사건을 포함하는 전기기계적 결합 과정과 관련이 있습니다. 시냅스후막에 대한 신경근 시냅스 발사의 결과로 EPSP가 발생하여 시냅스후막 주변 영역에서 활동전위가 발생합니다. 여기(활동전위)는 근원섬유 막을 따라 전파되고 횡세관 시스템을 통해 근형질 세망에 도달합니다. sarcoplasmic reticulum membrane의 탈분극은 Ca ++ 채널이 열리고 Ca ++ 이온이 sarcoplasm으로 들어갑니다 (그림 1, C). Ca++ 이온은 단백질 트로포닌에 결합합니다. 트로포닌은 형태를 바꾸고 액틴 결합 중심을 닫은 트로포미오신 단백질 분자를 대체합니다(그림 1D). 미오신 머리는 열린 결합 부위에 부착되고 수축 과정이 시작됩니다(그림 1e). 이러한 프로세스의 개발에는 일정 시간(10~20ms)이 필요합니다. 근섬유(근육)가 흥분되는 순간부터 수축이 시작될 때까지의 시간을 수축잠복기라고 합니다. 근육 조직은 사람 체중의 40%를 차지합니다. 근육의 생화학적 과정 큰 영향인체 전체에. 근육 기능 및 일정한 온도. 어떤 인공적인 메커니즘도 이것을 할 수 없습니다. 일정한 압력에서 화학적 에너지가 기계적 에너지로 변환되는 기계적 운동. 줄무늬 근육. 기능적 단위는 근절입니다. 두꺼운 실 미오신 단백질 분자로 구성됩니다. 미오신은 분자량이 500kDa인 큰 올리고머 단백질이며 쌍으로 동일한 6개의 소단위로 구성됩니다. 중쇄: C-말단에서 - 나선, N-말단에서 - 구체. 두 개의 중쇄를 C 말단 섹션으로 연결하면 슈퍼 코일이 형성됩니다. 두 개의 경쇄는 소구체(머리)의 일부입니다. 슈퍼코일의 코어 부분에는 나선이 없는 2개의 부분이 있습니다. 이 부분은 단백질 분해 효소의 작용에 열려 있고 이동성이 증가합니다. 미오신의 성질. 생리학적 조건(최적 pH, 온도, 염 농도)에서 미오신 분자는 약한 유형의 결합을 사용하여 막대 부분("끝에서 끝으로", "옆으로")과 자발적으로 상호 작용합니다. 막대만 상호 작용하고 머리는 자유롭게 유지됩니다. 미오신 분자는 효소 활성(ATPase 활성: ATP + H2O -> ADP + F)을 가지고 있습니다. 활성 센터는 미오신의 머리에 있습니다. 효소 반응의 단계. 1단계 기질의 흡착. 이 단계에서 ATP는 미오신 머리의 활성 중심의 흡착 부위에 고정됩니다. 2단계 ATP의 가수분해. 머리의 활성 중심의 촉매 부위에서 발생합니다. 가수분해 생성물(ADP 및 F)은 고정된 상태로 유지되고 방출된 에너지는 머리에 축적됩니다. 참고: 시험관 내 순수한 미오신에는 ATPase 활성이 있지만 매우 낮습니다. 3단계 미오신은 얇은 필라멘트의 액틴과 상호 작용할 수 있습니다. 미오신에 액틴이 부착되면 미오신의 ATPase 활성이 증가하여 ATP 가수분해 속도가 200배 증가합니다. 가속화되는 촉매 작용의 3단계입니다. 미오신 머리의 활성 부위에서 반응 생성물(ADP 및 P)의 방출. 참고: 순수 미오신은 효소 활성이 있지만 매우 낮습니다. 머리가 있는 미오신은 가는 필라멘트의 일부인 액틴(액틴 수축 단백질)과 상호 작용할 수 있습니다. 미오신에 액틴이 부착되면 미오신의 ATPase 활성이 즉시 증가합니다(200배 이상). 액틴은 미오신의 알로스테릭 활성제입니다. 가는 실. 가는 필라멘트는 세 가지 단백질로 구성됩니다. 수축성 단백질 액틴; 조절 단백질 트로포미오신; 트로포닌 조절 단백질. 액틴은 분자량이 42kDa인 작은 구형 단백질입니다. G-액틴은 구형입니다. 생리학적 조건에서 분자는 자발적인 응집을 일으켜 F-액틴을 형성할 수 있습니다. 얇은 필라멘트의 구성은 두 개의 F-액틴 필라멘트를 포함하며 초나선이 형성됩니다(2개의 꼬인 필라멘트). Z-라인 영역에서 액틴은 액티닌에 부착됩니다. 근육 수축의 메커니즘. 액틴에 대한 미오신-ATP 복합체의 친화력은 매우 낮습니다. 액틴에 대한 미오신-ADP 복합체의 친화력은 매우 높습니다. 액틴은 미오신으로부터 ADP와 F의 절단을 가속화하고, 이 경우 구조적 재배열(미오신 머리의 회전)이 발생합니다. 1단계 미오신 머리에 ATP 고정. 2단계 ATP의 가수분해. 가수분해 생성물(ADP 및 F)은 고정된 상태로 유지되고 방출된 에너지는 머리에 축적됩니다. 근육이 수축할 준비가 되었습니다. 3단계 액틴-미오신 복합체의 형성. 그는 매우 내구성이 있습니다. 새로운 ATP 분자의 흡착에 의해서만 파괴될 수 있습니다. 4단계 미오신 머리의 회전을 초래하는 미오신 분자의 구조적 변화. 미오신 머리의 활성 부위에서 반응 생성물(ADP 및 P)의 방출. 미오신의 머리는 물고기의 지느러미나 보트의 노처럼 순환적으로 "작동"하기 때문에 이 과정을 근육 수축의 "노 메커니즘"이라고 합니다. Györgyi 연구원은 순수한 액틴과 미오신을 최초로 분리했습니다. 시험관 내에서 두꺼운 필라멘트와 가는 필라멘트의 자발적인 형성이 관찰되는 필수 생리학적 조건이 생성된 다음 ATP가 추가되어 시험관에서 근육 수축이 발생했습니다. 근육 수축의 조절. 트로포미오신. 원섬유형 단백질, 분자량 - 70 kDa. 나선 모양을 하고 있습니다. 가는 필라멘트에는 트로포미오신 분자당 7개의 G-액틴 분자가 있습니다. Tropomyosin은 G-actin의 두 나선 사이의 홈에 있습니다. tropomyosin을 "끝에서 끝까지" 연결하고 사슬은 연속적입니다. 트로포미오신 분자는 액틴 소구체의 표면에 있는 액틴의 활성 결합 부위를 닫습니다. 트로포닌. 분자량이 80kDa인 구형 단백질에는 트로포닌 "T", 트로포닌 "C" 및 트로포닌 "I"의 3가지 소단위가 있습니다. 그것은 tropomyosin 분자의 길이와 같은 길이의 동일한 간격으로 tropomyosin에 위치합니다. 트로포닌 T(TnT) - 트로포닌 "T"를 통해 트로포미오신에 대한 트로포닌의 결합을 담당하며, 트로포닌의 구조적 변화는 트로포미오신으로 전달됩니다. Troponin C(TnC) - Ca2+-결합 소단위는 구조가 칼모듈린 단백질과 유사한 칼슘 결합을 위한 4개 부위를 포함합니다. 트로포닌 I(TnI) - 억제성 소단위체 -는 진정한 억제제가 아닙니다. 이는 액틴의 상호작용을 방해하는 공간적 장애물을 생성할 뿐입니다. 1) http://www.bibliotekar.ru/447/index.htm 2) http://www.bio.bsu.by/phha/index.htm 3) www.xumuk.ru/biologhim/306.html 4) www.scienceandapologetics.org/text/202_2.htm 5) http://yanko.lib.ru/books/biolog/nagl_biochem/326.htm 6) http://www.4medic.ru/page.php?id=116 7) http://physiolog.spb.ru/tema6.html 8) http://www.hameleon.su/2008_034_136_med.shtml

모든 근육은 2가지 유형으로 나뉩니다.

내장과 혈관벽에 있는 평활근.
줄무늬 - a) 심장, b) 골격

골격(줄무늬) 근육은 다음 기능을 수행합니다.

공간에서 몸의 움직임
서로에 대한 신체 부위의 움직임
자세 유지

횡문근의 구조적 및 기능적 단위는 신경운동 단위(NME)입니다. 그것은 운동 뉴런의 축삭, 그 가지 및 근육 섬유로 표시되며, 이는 신경이 지배됩니다.

근섬유의 구조

각 근육은 다핵 세포인 세로로 위치한 근육 섬유로 구성됩니다. 바깥쪽에는 기저막과 원형질막으로 덮여 있으며 그 사이에 형성층 세포(근위축세포)가 있습니다. 많은 곳의 plasmalemma에는 손가락 모양의 인상 인 T- tubules가 있습니다. 그들은 sarcolemma를 sarcoplasmic reticulum (SR)에 연결합니다. 내부에는 일반적인 소기관 세트가 있습니다 : 주변 위치를 차지하는 수많은 핵, 미토콘드리아 등. SPR은 Ca + 함량이 높은 상호 연결된 세관 시스템입니다.

세포질의 중앙 부분은 세로로 위치한 특정 소기관 - 근원 섬유 - 수축 요소에 의해 점유됩니다.

그림 10. 근절의 구조

근원 섬유의 구조 단위는 근절입니다. 이것은 두 개의 Z-막(텔로프래그) 사이에 둘러싸인 근원섬유의 지속적으로 반복되는 부분입니다. 근절의 한가운데에는 선 M - mesophragm이 있습니다. 수축성 단백질인 미오신의 필라멘트는 중피체에 부착되고 액틴(또한 수축성 단백질)은 말단소체에 부착됩니다.

이러한 수축성 단백질의 교대는 가로 줄무늬를 구성합니다(그림 10). 근절에서 이방성 디스크 (A)가 구별됩니다 - 복굴절이있는 디스크 (미오신 + 액틴 끝), H 영역 - 미오신 필라멘트 (디스크 A의 일부) 및 I- 디스크 - 액틴 필라멘트 만 있습니다.

근절의 수축으로 디스크 I이 단축되고 라이트 존 H가 감소합니다.

전체 근육의 수축은 근절의 단축에 의해 결정되며, 악토미오신 복합체의 형성으로 인해 근육의 길이가 감소합니다.

미오신은 근절의 중심에 위치한 두꺼운 단백질 분자이며 두 개의 사슬(가벼운 메로미오신과 무거운 메로미오신)으로 구성되어 있습니다. 단면에서 미오신은 카밀레의 형태를 가지고 있습니다 - 중앙 부분과 처진 머리. 폐 메로미오신의 머리에는 ATPase 활성이 있으며 이는 액틴의 활성 부위와 접촉하는 순간에만 나타납니다.

액틴은 구슬 형태로 얽힌 두 개의 사슬로 구성된 구형 단백질입니다. 각 소구체에는 트로포미오신이 덮인 활성 부위가 있으며 그 위치는 트로포닌에 의해 조절됩니다. 휴식 시에는 액틴의 활성 부위가 트로포미오신에 의해 뚜껑 형태로 덮여 있기 때문에 미오신 머리와 상호 작용하지 않습니다(그림 11).

근육 수축의 메커니즘.

운동 뉴런이 흥분되면 충동은 근신경판(축삭돌기와 원형질막 사이의 접촉 장소)에 접근합니다. 아세틸콜린(ACh)은 시냅스 틈을 통과하여 원형질막에 작용하는 시냅스전 막에서 방출되고(여기서는 시냅스 후라고 할 수 있음) ACh에 대한 수용체를 찾고 이들과의 상호 작용은 나트륨 이온. 나트륨에 대한 막의 투과성이 증가하고 탈분극이 발생하여 AP가 발생합니다. 그것은 막을 따라 퍼지고 SBP와 밀접하게 관련된 T-세관으로 전달됩니다. T-세관 영역의 PD는 칼슘에 대한 SPR 막의 투과성을 증가시키고 칼슘은 펄스 주파수에 따라 양자(일부)로 세포질로 방출됩니다.

칼슘은 근절 단축 메커니즘을 유발합니다. 칼슘 농도는 근절(및 근육 전체)이 얼마나 감소되는지를 결정합니다.

세포질로 방출된 칼슘은 트로포닌 단백질을 찾아 상호작용하여 구조적 변화를 일으킵니다(즉, 단백질의 공간적 배열을 변경함).

트로포닌의 구조적 변화는 트로포미오신을 제자리에서 이동시켜 액틴의 활성(반응) 부위를 엽니다.

그 안에 열린 공간미오신 머리가 내장되어 있습니다. 이 접촉은 직렬로 위치한 효소 시스템을 활성화합니다. 그리고 기어와 같은 두 단백질의 이러한 접촉은 액틴 필라멘트를 근절의 중심으로 기계적으로 이동시킵니다. 액틴 단계가 발생합니다.

액틴 단계가 많을수록 근절이 더 짧아집니다.

미오신 머리와 액틴의 반응성 부위가 접촉하는 순간 머리는 ATPase 활성을 얻습니다.

ATP 에너지는 무엇에 사용됩니까?

- 빗과 같은 움직임에 대해 액틴과 미오신 사이의 결합을 끊습니다.

- 칼슘 펌프의 작동을 위해;

- 나트륨-칼륨 펌프 작동용.

따라서 칼슘이 더 많이 방출될수록 액토-미오신 복합체가 더 많이 형성되고 미오신이 더 많이 뇌졸중을 일으킬수록 근절이 더 짧아집니다.

운동 뉴런이 근섬유막으로의 자극을 보내는 것을 멈추고 T-세관의 PD가 SPR로 들어가는 것을 멈추면 SPR에서 칼슘의 방출이 멈추고 칼슘 펌프의 작용이 증가하여 악토미오신 다리가 끊어지고, Z-막은 제자리로 돌아가고 근절은 이완됩니다(및 일반적으로 근육).

근육 수축의 단계.

근육 수축은 kymograph에 등록할 수 있습니다. 이를 위해 근육은 삼각대에 부착되고 다른 쪽 끝에는 근육 수축을 기록하는 서기가 부착됩니다(그림 12).

근육 수축에서 다음 단계가 구별됩니다.

- 잠복(0.01초) - 자극의 시작부터 가시적인 반응까지;

- 수축 단계(0.04초)

- 이완 단계(0.05초).

따라서 단일 근육 수축은 0.1초가 걸립니다. 근육 수축 기간 동안 조직의 흥분성, 즉 고주파 자극의 작용에 따라 다시 반응하는 능력이 바뀝니다.

상대적으로 낮은 주파수에서 반응은 일련의 단일 근육 수축(초당 최대 10펄스)처럼 보일 것입니다.

파상풍. 최적 및 최저 주파수.

적용된 자극의 빈도를 높이면 각 후속 자극이 이완 단계에서 작용할 빈도를 선택할 수 있습니다. 이 경우 근육은 불완전하게 이완된 상태에서 수축하게 되고 이에 대한 반응은 치상 파상풍이 됩니다. 개구리 비복근의 경우, 치상 파상풍은 10회 이상 20회 미만의 충동 빈도로 발생합니다(각 후속 충동은 0.09 - 0.06초 내에 발생).

초당 20개 이상의 펄스(최대 50개)의 빈도가 추가로 증가하면 각 펄스가 수축 기간에 빠지고 근육이 수축된 상태에서 수축하기 때문에 부드러운 파상풍이 기록됩니다(각 후속 펄스가 0.02 - 0.05초).

톱니 모양의 파상풍은 단일 근육 수축보다 높고 평활한 파상풍은 훨씬 더 높습니다. 파상풍은 수축의 합산(중첩)과 SPR에서 배출되는 고농도 칼슘을 기반으로 합니다. 자극의 빈도가 증가함에 따라 SPR에서 칼슘의 방출이 증가하여 양자가 방출되고 다시 돌아올 시간이 없습니다.

그러나 모든 고주파 자극이 최적의 수축을 일으키는 것은 아닙니다. 대부분의 경우 최적의 수축은 부드러운 파상풍을 유발합니다.

최적 주파수 - 고주파 자극의 작용에 대한 최대 응답.

매우 높은 주파수의 자극은 응답을 감소시킬 수 있으며, 그 후 주파수 비관이 발생합니다. 초당 100펄스의 주파수에서 자극은 잠복기의 끝에 도달하고(각각의 후속 펄스는 0.01초 후에 도착) 이에 대한 응답으로 단일 근육 수축이 발생합니다. 200 펄스/초의 빈도(각 후속 펄스는 0.005초 후에 옴)에서 단일 근육 수축이 발생하거나 반응이 없습니다.

기간 동안 응답 감소 염세주의 절대적 또는 상대적 불응성 기간에 자극의 작용과 관련이 있습니다. 절대 내화도는 0.005초가 걸립니다. 그런 다음 상대 내화 기간 동안 흥분도는 100% 미만입니다. 0.01초 후에 흥분이 회복됩니다. (그림 13).

근육 수축 ATP의 가수 분해 분해의 화학 에너지가 근육에 의해 수행되는 기계적 작업으로 변환되는 복잡한 기계 화학 과정입니다.

현재 이 메커니즘은 아직 완전히 밝혀지지 않았습니다. 그러나 다음은 확실히 알려져 있습니다.

1. 근육 운동에 필요한 에너지원은 ATP입니다.

2. 에너지 방출과 함께 ATP의 가수분해는 이미 언급한 바와 같이 효소 활성을 갖는 미오신에 의해 촉매됩니다.

3. 근육 수축의 방아쇠 메커니즘은 운동 신경 자극에 의해 유발되는 근세포의 근질 내 Ca 2+ 이온 농도의 증가입니다.

4. 근육 수축 동안, 근원섬유의 굵은 필라멘트와 가는 필라멘트 사이에 교차 다리 또는 유착이 나타납니다.

5. 근육 수축 동안 가는 실이 두꺼운 실을 따라 미끄러져 근원 섬유와 전체 근육 섬유가 전체적으로 단축됩니다.

근육 수축의 분자 메커니즘을 설명하려는 많은 가설이 있습니다. 현재 가장 합리적인 것은 가설 « 노 젓는 배 » 또는 « 조정 가설 » H. 헉슬리. 단순화 된 형태로 그 본질은 다음과 같습니다.

쉬고 있는 근육에서는 액틴 분자의 결합 부위가 트로포미오신 분자에 의해 닫혀 있기 때문에 근원섬유의 굵고 가는 필라멘트가 서로 연결되어 있지 않습니다.

근육 수축은 신경 섬유를 따라 전파되는 증가된 막 투과성의 파동인 운동 신경 충동의 영향으로 발생합니다. 증가된 투과성의 파동은 신경근 접합부를 통해 근형질 세망의 T-시스템으로 전달되고 결국에는 고농도의 칼슘 이온을 포함하는 수조에 도달합니다. 탱크 벽의 투과성이 크게 증가한 결과 ( 역시 멤브레인!칼슘 이온은 탱크를 떠나고 근질 내 농도가 매우 높습니다. 짧은 시간 (약 3ms)약 1000배 증가합니다. 고농도의 칼슘 이온은 가는 필라멘트의 단백질인 트로포닌에 부착되어 그 공간적 형태를 변화시킵니다( 형태).트로포닌 구조의 변화는 차례로 트로포미오신 분자가 얇은 필라멘트의 기초를 형성하는 원섬유형 액틴의 홈을 따라 변위되고 결합을 위한 액틴 분자의 영역을 해제한다는 사실로 이어집니다 미오신 머리에. 그 결과 미오신과 액틴 사이( 저것들. 굵은 실과 가는 실 사이) 90도 각도에 가로 다리가 나타납니다. º . 굵고 가는 필라멘트에는 미오신과 액틴 분자가 많이 포함되어 있기 때문에 (각 300개 정도). 그런 다음 근육 필라멘트 사이에 오히려 많은 수의교차 다리 또는 유착. 전자현미경 사진( 쌀. 열 다섯)굵은 필라멘트와 가는 필라멘트 사이에 많은 수의 가로 다리가 있음을 분명히 알 수 있습니다.

쌀. 열 다섯. 종단면의 전자현미경 사진 자르다

근원섬유 부위(배율 300,000배)(L. 스트레이너, 1985)

액틴과 미오신 사이의 결합 형성은 후자의 ATPase 활성 증가를 동반합니다. 저것들. 액틴은 알로스테릭 효소 활성제처럼 작용합니다). ATP의 가수분해 결과:

1장. 흥분성 조직

근육 조직의 생리학

골격근

근육 수축의 메커니즘

골격근은 화학 에너지를 기계적 작업과 열로 변환하는 복잡한 시스템입니다. 현재 이 변환의 분자 메커니즘은 잘 연구되어 있습니다.

근육 섬유의 구조적 조직. 근육 섬유는 막으로 둘러싸여 있고 특수 수축 장치인 근원 섬유를 포함하는 다핵 구조입니다. 또한, 근육 섬유의 가장 중요한 구성 요소는 미토콘드리아, 세로 세뇨관 시스템인 근형질 세망(세망)과 가로 세관 시스템인 T 시스템입니다. 근육 세포의 수축 장치의 기능 단위는 근절입니다 (그림 2.20, A). 근원 섬유는 근절로 구성됩니다. Sarcomeres는 Z 플레이트에 의해 서로 분리됩니다. 근원섬유의 근절은 직렬로 배열되어 있어 근절의 수축은 근원섬유의 수축과 근섬유의 전체적 단축을 유발한다.

광학현미경으로 근섬유의 구조에 대한 연구를 통해 가로 줄무늬를 밝힐 수 있었습니다. 전자 현미경 연구에 따르면 횡단 줄무늬는 근원 섬유의 수축성 단백질인 액틴(분자량 42,000)과 미오신(분자량 약 500,000)의 특수 조직 때문인 것으로 나타났습니다. 액틴 필라멘트는 약 36.5nm의 피치로 이중 나선으로 꼬인 이중 실로 표시됩니다. 길이 1μm, 직경 6~8nm, 약 2000개에 달하는 이 필라멘트는 Z 플레이트의 한쪽 끝에 부착되어 있습니다. 액틴 나선의 세로 홈에는 단백질 트로포미오신의 필라멘트 분자가 있습니다. 40nm의 단계로 다른 단백질인 트로포닌 분자가 트로포미오신 분자에 부착됩니다. 트로포닌과 트로포미오신은 액틴과 미오신 사이의 상호작용 메커니즘에서 중요한 역할을 합니다. 근절의 중앙에는 액틴사 사이에 약 1.6 µm 길이의 두꺼운 미오신사가 있다. 편광 현미경에서 이 영역은 복굴절로 인해 어두운 줄무늬로 볼 수 있습니다. 즉, 이방성 A 디스크입니다. 중앙에 밝은 H-스트라이프가 보이고 그 안에는 액틴 필라멘트가 없습니다. A 디스크의 양쪽에 가벼운 등방성 줄무늬가 보입니다. I 디스크는 액틴 필라멘트에 의해 형성됩니다. 휴식 시에는 액틴과 미오신 필라멘트가 약간 겹쳐져 근절의 전체 길이가 약 2.5μm입니다. H 밴드 중앙의 전자 현미경은 미오신 필라멘트를 유지하는 구조인 M 라인을 나타냅니다. 근육 섬유의 단면에서 근섬유의 육각형 구조를 볼 수 있습니다. 각 미오신 필라멘트는 6개의 액틴 필라멘트로 둘러싸여 있습니다(그림 2.20, B).

근육 수축의 메커니즘. 근육 섬유 수축 과정에서 다음과 같은 변형이 발생합니다.

A. 전기화학적 변환:

2. T-시스템을 따라 PD의 전파.

3. T 시스템과 근형질 세망의 접촉 영역의 전기 자극, 효소 활성화, 이노시톨 삼인산 형성, Ca2+ 이온의 세포 내 농도 증가.

B. 화학 기계적 변형:

4. Ca2+ 이온과 트로포닌의 상호 작용, 액틴 필라멘트의 활성 중심 방출.

5. 미오신 머리와 액틴의 상호 작용, 머리 회전 및 탄성 견인의 발달.

6. 액틴과 미오신 필라멘트의 상대적인 슬라이딩, 근절의 크기 감소, 근육 섬유의 긴장 또는 단축.

운동 뉴런에서 근섬유로의 흥분 전달은 중재자 아세틸콜린(ACh)의 도움으로 발생합니다. ACh와 종판의 콜린성 수용체의 상호작용은 ACh에 민감한 채널의 활성화와 60mV에 도달할 수 있는 종판 전위의 출현으로 이어집니다. 이 경우 종판의 영역이 근섬유막에 자극 전류의 근원이 되고 종판에 인접한 세포막 영역에서는 AP가 발생하여 의 속도로 양방향으로 전파된다. 36 oC의 온도에서 약 3-5 m/s. 따라서 AP 생성은 근육 수축의 첫 번째 단계입니다.

두 번째 단계는 표면 막과 근육 섬유의 수축 장치 사이의 연결 역할을 하는 세뇨관의 횡단 시스템을 따라 근육 섬유 내부에 AP가 퍼지는 것입니다. T-시스템은 인접한 두 근절의 근형질 세망의 말단 수조와 밀접하게 접촉되어 있습니다. 접촉 부위의 전기적 자극은 접촉 부위에 위치한 효소의 활성화와 이노시톨 트리포스페이트의 형성으로 이어진다. Inositol triphosphate는 말단 수조의 막에서 칼슘 채널을 활성화하여 수조에서 Ca2+ 이온을 방출하고 세포 내 Ca2+ 농도를 107에서 105M으로 증가시킵니다. 세포 내 Ca2+의 증가로 이어지는 전체 과정 집중은 근육 수축의 세 번째 단계의 본질입니다. 따라서 첫 번째 단계에서 AP의 전기 신호는 세포 내 Ca2+ 농도의 증가, 즉 전기 화학적 변환인 화학 신호로 변환됩니다.

Ca2+ 이온의 세포 내 농도가 증가함에 따라 트로포미오신은 액틴 필라멘트 사이의 홈으로 이동하는 반면 액틴 필라멘트는 미오신 교차 다리가 상호 작용할 수 있는 영역을 엽니다. 트로포미오신의 이러한 변위는 Ca2+ 결합 시 트로포닌 단백질 분자의 형태 변화로 인한 것입니다. 따라서 액틴과 미오신 사이의 상호 작용 메커니즘에서 Ca2+ 이온의 참여는 트로포닌과 트로포미오신을 통해 매개됩니다.

근육 수축 메커니즘에서 칼슘의 필수적인 역할은 칼슘과 상호 작용할 때 빛을 방출하는 단백질인 에쿠오린(aequorin)을 사용한 실험에서 입증되었습니다. 에쿠오린 주입 후 근섬유에 전기자극을 가하는 동시에 등척성 모드에서 근육 장력과 에쿼린 발광을 측정하였다. 두 곡선은 서로 완전히 상관관계가 있었습니다(그림 2.21). 따라서 전기 기계적 결합의 네 번째 단계는 칼슘과 트로포닌의 상호 작용입니다.

전기 기계 결합의 다음, 다섯 번째 단계는 교차 다리의 머리를 액틴 필라멘트에 연결하여 순차적으로 위치한 여러 안정적인 중심 중 첫 번째 부분에 부착하는 것입니다. 이 경우 미오신 머리는 축을 중심으로 회전합니다. 액틴 필라멘트의 해당 중심과 순차적으로 상호 작용하는 여러 활성 중심이 있기 때문입니다. 머리의 회전은 가로 다리 목의 탄성 탄성 견인력을 증가시키고 응력을 증가시킵니다. 수축 발달 과정의 각 특정 순간에 가로 다리 머리의 한 부분은 액틴 필라멘트와 연결되어 있고 다른 부분은 자유롭습니다. 즉, 액틴 필라멘트와의 상호 작용 순서가 있습니다. 이것은 감소 과정의 부드러움을 보장합니다. 네 번째 및 다섯 번째 단계에서는 화학 기계적 변형이 발생합니다.

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가로교의 머리 부분을 액틴 필라멘트로 연결하고 분리하는 연속적인 반응은 가늘고 두꺼운 필라멘트가 서로에 대해 미끄러지며 근절의 크기와 근육의 전체 길이가 감소합니다. 여섯 번째 단계. 설명 된 프로세스의 전체는 슬라이딩 스레드 이론의 본질입니다.

원래 Ca2+ 이온은 미오신의 ATPase 활성에 대한 보조인자로 작용한다고 믿어졌습니다. 추가 연구는 이 가정을 반증했습니다. 휴식 근육에서 액틴과 미오신은 ATPase 활성이 거의 없습니다. 미오신 머리가 액틴에 부착되면 머리가 ATPase 활성을 얻습니다.

미오신 머리의 ATPase 중심에서 ATP의 가수분해는 미오신의 형태 변화와 새로운 고에너지 상태로의 전이를 동반합니다. 액틴 필라멘트의 새로운 중심에 미오신 머리를 다시 부착하면 머리에 저장된 에너지에 의해 제공되는 머리의 회전이 다시 발생합니다. 액틴과 미오신 머리의 연결 및 연결 해제의 각 주기에서 하나의 ATP 분자가 브리지당 분할됩니다. 회전 속도는 ATP의 분열 속도에 의해 결정됩니다. 분명히, 빠른 위상 섬유는 느린 섬유보다 단위 시간당 훨씬 더 많은 ATP를 소비하고 강장 부하 동안 더 적은 화학 에너지를 저장합니다. 따라서 화학 기계적 변형 과정에서 ATP는 미오신 머리와 액틴 필라멘트의 분리를 보장하고 미오신 머리와 액틴 필라멘트의 다른 부분과의 추가 상호 작용을 위한 에너지를 제공합니다. 이러한 반응은 106M 이상의 칼슘 농도에서 가능합니다.

설명된 근섬유 단축 메커니즘은 이완이 주로 Ca2+ 이온 농도의 감소를 필요로 함을 시사합니다. sarcoplasmic reticulum이 있음이 실험적으로 입증되었습니다. 특별한 메커니즘- 칼슘을 수조로 적극적으로 되돌려주는 칼슘 펌프. 칼슘 펌프의 활성화는 ATP의 가수분해 과정에서 생성되는 무기 인산염에 의해 이루어지며, 칼슘 펌프의 에너지 공급 역시 ATP의 가수분해 과정에서 발생하는 에너지에 기인한다. 따라서 ATP는 이완 과정에 절대적으로 필요한 두 번째로 중요한 요소입니다. 사망 후 얼마 동안 근육은 운동 뉴런의 긴장 효과의 중단으로 인해 부드러운 상태를 유지합니다(4장 참조). 그런 다음 ATP 농도가 임계 수준 아래로 감소하고 액틴 필라멘트에서 미오신 머리가 분리 될 가능성이 사라집니다. 골격근의 경직이 심한 장경직(rigor mortis) 현상이 있습니다.

근육 수축의 메커니즘

몸의 모든 근육은 매끄럽고 줄무늬가 있습니다. 줄무늬 근육은 골격근과 심근의 두 가지 유형으로 나뉩니다.

근섬유의 구조

sarcolemma라고 불리는 근육 세포의 막은 전기적으로 흥분할 수 있고 활동 전위를 전도할 수 있습니다. 근육 세포에서 이러한 과정은 신경 세포에서와 동일한 원리에 따라 발생합니다. 근섬유의 휴지 전위는 약 -90mV, 즉 신경 섬유(-70mV)보다 낮습니다. 활동 전위가 발생하는 임계 탈분극은 신경 섬유와 동일합니다. 따라서 근섬유의 흥분성은 신경섬유의 흥분성보다 다소 낮은데, 이는 근육세포가 다량으로 탈분극되어야 하기 때문이다.

자극에 대한 근섬유의 반응은 절감. 세포의 수축 장치가 수행하는 - 근원섬유. 그들은 두 가지 유형의 스레드로 구성된 가닥입니다. 두꺼운 - 미오신. 그리고 얇은 - 액틴. 두꺼운 필라멘트(직경 15 nm, 길이 1.5 µm)에는 미오신이라는 단 하나의 단백질만 들어 있습니다. 가는 필라멘트(직경 7nm, 길이 1μm)에는 액틴, 트로포미오신 및 트로포닌의 세 가지 유형의 단백질이 포함되어 있습니다.

액틴긴 단백질 필라멘트로, 전체 구조가 길쭉한 사슬이 되도록 함께 연결된 개별 구형 단백질로 구성됩니다. 구형 액틴(G-액틴)의 분자는 다른 유사한 분자와 측면 및 말단 결합 부위를 가지고 있습니다. 결과적으로 그들은 종종 함께 연결된 두 가닥의 구슬과 비교되는 구조를 형성하는 방식으로 결합됩니다. G-액틴 분자로 형성된 리본은 나선형으로 꼬여 있습니다. 이 구조를 원섬유 액틴(F-액틴)이라고 합니다. 나선 피치(코일 길이)는 38nm이며 각 나선 코일에는 7쌍의 G-액틴이 있습니다. G-actin의 중합, 즉 F-actin의 형성은 ATP의 에너지에 의해 일어나며, 반대로 F-actin이 파괴되면 에너지가 방출된다.

그림 1. 개별 G-액틴 소구체를 F-액틴으로 융합

액틴 필라멘트의 나선형 홈을 따라 단백질 트로포미오신이 있습니다.길이가 41nm인 트로포미오신의 각 가닥은 2개의 동일한 α-사슬로 구성되어 있으며 회전 길이가 7nm인 나선형으로 꼬여 있습니다. 2개의 트로포미오신 분자가 F-액틴의 한 회전을 따라 위치합니다. 각 트로포미오신 분자는 다음 분자와 약간 중첩되어 액틴을 따라 연속적으로 연장되는 트로포미오신 필라멘트를 생성합니다.

그림 2. 근원섬유의 가는 필라멘트의 구조

줄무늬 근육 세포에서 액틴과 트로포미오신 외에도 가는 필라멘트의 구성에는 단백질 트로포닌도 포함됩니다. 이 구형 단백질은 복잡한 구조를 가지고 있습니다. 그것은 세 개의 하위 단위로 구성되며 각각은 수축 과정에서 기능을 수행합니다.

두꺼운 실많은 분자로 이루어진 미오신. 번들로 수집됩니다. 각각의 미오신 분자는 길이 155nm, 직경 2nm로 6개의 폴리펩타이드 필라멘트로 구성되어 있습니다. 긴 사슬은 7.5nm 피치 나선으로 함께 감겨 있으며 미오신 분자의 원섬유 부분을 형성합니다. 분자의 한쪽 끝에서 이 사슬이 풀리고 갈래 끝을 형성합니다. 이러한 각 끝은 두 개의 짧은 사슬로 복합체를 형성합니다. 즉, 각 분자에 두 개의 머리가 있습니다. 이것은 미오신 분자의 구형 부분입니다.

그림 3. 미오신 분자의 구조.

미오신에서 두 개의 단편이 구별됩니다: 가벼운 메로미오신(LMM)과 무거운 메로미오신(HMM), 그들 사이에는 경첩이 있습니다. TMM은 S 1 과 S 2 라는 두 개의 하위 단편으로 구성됩니다. LMM과 하위 조각 S2는 스레드 묶음에 중첩되고 하위 조각 S1은 표면 위로 돌출됩니다. 이 돌출된 끝(미오신 머리)은 액틴 필라멘트의 활성 부위에 결합할 수 있고 미오신 필라멘트 다발에 대한 경사각을 변경할 수 있습니다. 개별 미오신 분자가 번들로 결합되는 것은 LMM 간의 정전기 상호 작용으로 인해 발생합니다. 실의 중앙 부분에는 머리가 없습니다. 미오신 분자의 전체 복합체는 1.5μm 이상 확장됩니다. 그것은 자연에서 알려진 가장 큰 생물학적 분자 구조 중 하나입니다.

횡문근의 세로 단면을 편광현미경으로 보면 밝은 부분과 어두운 부분이 보입니다. 어두운 영역(디스크)은 이방성입니다. 편광된 빛에서 세로 방향으로 투명하게 보이고 가로 방향으로 불투명하게 보입니다(문자 A로 표시됨). 밝은 영역은 등방성이며 문자 I로 표시됩니다. 디스크 I에는 가는 필라멘트만 포함됩니다. , 그리고 디스크 A - 그리고 두껍고 얇습니다. 디스크 A의 중간에 H 영역이라고 하는 가벼운 스트립이 보입니다. 얇은 실이 없습니다. 디스크 I은 얇은 실의 끝을 함께 고정하는 구조적 요소를 포함하는 멤브레인인 얇은 스트립 Z로 나뉩니다. 두 Z선 사이의 영역을 근절 .

그림 4. 근원섬유 구조(단면)

그림 5. 줄무늬 근육의 구조(종단면)

각각의 굵은 실은 여섯 개의 가는 실에 둘러싸여 있고, 각 가는 실은 세 개의 굵은 실에 둘러싸여 있습니다. 따라서 단면에서 근섬유는 정육각형 구조를 갖는다.

근육 수축 동안 액틴과 미오신 필라멘트의 길이는 변하지 않습니다. 서로에 대한 변위만 있습니다. 가는 실이 두꺼운 실 사이의 틈으로 이동합니다. 이 경우 디스크 A의 길이는 변경되지 않고 디스크 I이 짧아지면 스트립 H가 거의 사라집니다. 이러한 슬라이딩은 두꺼운 필라멘트와 가는 필라멘트 사이에 가로 다리(미오신 헤드)가 있기 때문에 가능합니다. 수축으로 근절의 길이가 약 2.5에서 1.7 미크론으로 변경될 수 있습니다.

미오신 필라멘트는 액틴에 결합할 수 있는 많은 머리를 가지고 있습니다. 액틴 필라멘트에는 미오신 머리가 부착될 수 있는 부위(활성 중심)가 있습니다. 휴식 중인 근육 세포에서 이러한 결합 부위는 트로포미오신 분자로 덮여 있어 가는 필라멘트와 두꺼운 필라멘트 사이의 결합 형성을 방지합니다.

액틴과 미오신이 상호작용하려면 칼슘 이온이 있어야 합니다. 휴식 시에는 근형질 세망에 위치합니다. 이 소기관은 ATP의 에너지를 사용하여 칼슘 이온을 근형질 세망으로 운반하는 칼슘 펌프를 포함하는 막 공동입니다. 그의 내면 Ca 2+에 결합할 수 있는 단백질을 포함합니다. 이는 세포질과 세망의 공동 사이의 이러한 이온 농도의 차이를 다소 감소시킵니다. 퍼지다 세포막활동전위는 세포 표면에 가까운 세망막을 활성화시키고 세포질로 Ca 2+의 방출을 유발합니다.

트로포닌 분자는 칼슘에 대한 친화력이 높습니다. 그 영향으로 tropomyosin 필라멘트의 위치를 액틴 필라멘트로 변경하여 이전에 tropomyosin으로 덮인 활성 중심이 열리는 방식으로 변경합니다. 열린 활성 센터에 가로 다리가 연결됩니다. 이것은 액틴과 미오신의 상호 작용으로 이어집니다. 결합 형성 후, 이전에 필라멘트에 직각으로 위치했던 미오신 헤드가 약 10nm만큼 미오신 헤드에 대해 액틴 필라멘트를 기울이고 당깁니다. 형성된 atin-myosin 복합체는 스레드가 서로에 대해 더 이상 미끄러지는 것을 방지하므로 분리가 필요합니다. 이것은 ATP의 에너지 때문에만 가능합니다. 미오신은 ATPase 활성, 즉 ATP 가수분해를 일으킬 수 있습니다. 이 과정에서 방출되는 에너지는 액틴과 미오신 사이의 결합을 끊고 미오신 머리는 액틴 분자의 새로운 부분과 상호 작용할 수 있습니다. 브리지의 작업은 한 스레드의 모든 브리지의 바인딩, 틸팅 및 끊어짐이 동시에 발생하는 방식으로 동기화됩니다. 근육이 이완되면 칼슘 펌프의 작업이 활성화되어 세포질의 Ca 2+ 농도가 낮아집니다. 따라서 가는 실과 굵은 실 사이의 결합은 더 이상 형성될 수 없습니다. 이러한 조건에서 늘어나면 실의 근육이 서로에 대해 자유롭게 미끄러집니다. 그러나 이러한 확장성은 ATP가 있어야만 가능합니다. 세포에 ATP가 없으면 액틴-미오신 복합체가 파괴될 수 없습니다. 스레드는 서로 단단히 연결된 상태로 유지됩니다. 이 현상은 mortis에서 관찰됩니다.

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그림 6. 근절의 감소: 1 - 미오신 실; 2 - 활성 센터; 3 - 액틴 필라멘트; 4 - 미오신 머리; 5 - Z 라인.

ㅏ)가는 실과 두꺼운 실 사이에는 상호 작용이 없습니다.

비) Ca 2+가 있으면 미오신 머리가 액틴 필라멘트의 활성 부위에 결합합니다.

안에)가로 교량은 상대적으로 두꺼운 실을 통해 얇은 실을 구부리고 당겨서 근절의 길이가 감소합니다.

G)실 사이의 결합은 ATP의 에너지로 인해 끊어지고 미오신 머리는 새로운 활성 센터와 상호 작용할 준비가 됩니다.

근육 수축에는 두 가지 모드가 있습니다. 등장(파이버의 길이는 변경되지만 전압은 변경되지 않음) 및 아이소메트릭(근육의 끝은 고정되어 있으므로 길이가 바뀌는 것이 아니라 장력이 변합니다).

근육 수축의 힘과 속도

근육의 중요한 특성은 수축의 강도와 속도입니다. 이러한 특성을 표현하는 방정식은 A. Hill에 의해 경험적으로 얻어졌으며 이후에 근육 수축의 운동 이론(Deshcherevsky의 모델)에 의해 확인되었습니다.

언덕 방정식. 근육 수축의 힘과 속도와 관련된 식은 다음과 같은 형식을 갖습니다. (P+a)(v+b) = (P+a)b = a(vmax +b). 여기서 v는 근육 단축 속도입니다. P - 근육의 힘 또는 그것에 가해지는 하중; v max는 근육 단축의 최대 속도입니다. P는 등척성 수축 모드에서 근육이 개발한 힘입니다. a,b는 상수입니다. 일반 권력. 근육에 의해 발달 된 것은 다음 공식에 의해 결정됩니다. N 총 \u003d (P + a) v \u003d b (P-P). 능률근육은 일정하게 유지됩니다( 약 40%) 0.2P ~ 0.8P의 힘 값 범위 . 근육 수축 중에 일정량의 열이 방출됩니다. 이 값을 열 생산. 열 생산은 근육 길이의 변화에만 의존하고 부하에 의존하지 않습니다. 상수 ㅏ그리고 비주어진 근육에 대해 일정한 값을 갖습니다. 끊임없는 ㅏ힘의 차원을 가지며, 비- 속도. 끊임없는 비온도에 크게 의존합니다. 끊임없는 ㅏ 0.25P ~ 0.4P 값 범위에 있습니다. 이러한 데이터를 바탕으로 추정 최대 수축 속도이 근육을 위해: v 최대 = b (P / a) .

14. 근원섬유의 미세 구조. 두껍고 얇은 필라멘트의 단백질 - 구조 및 기능 + (근육 수축 및 구성 15 질문)

근육 수축의 메커니즘. 골격근의 기능과 특성

근육 수축은 여러 단계로 구성된 복잡한 과정입니다. 주요 구성성분은 미오신, 액틴, 트로포닌, 트로포미오신 및 액토미오신뿐만 아니라 근육에 에너지를 제공하는 칼슘 이온 및 화합물입니다. 근육 수축의 유형과 메커니즘을 고려하십시오. 우리는 그들이 어떤 단계로 구성되어 있고 순환 과정에 필요한 것이 무엇인지 연구할 것입니다.

근육은 근육 수축의 동일한 메커니즘을 가진 그룹으로 결합됩니다. 같은 기준으로 3가지 유형으로 나뉩니다.

신체의 줄무늬 근육;
심방과 심실의 줄무늬 근육;
기관, 혈관 및 피부의 평활근.

줄무늬 근육은 근골격계의 일부이며 그 외에도 힘줄, 인대 및 뼈가 포함되어 있습니다. 근육 수축 메커니즘이 구현되면 다음 작업과 기능이 수행됩니다.

몸이 움직인다.
신체 부위는 서로 상대적으로 움직입니다.
몸은 공간에서 지지됩니다.
열이 발생합니다.
피질은 수용 근육 필드에서 구심에 의해 활성화됩니다.

평활근은 다음으로 구성됩니다.

기관지, 폐 및 소화관을 포함하는 내부 기관의 운동 장치;
림프계 및 순환계;
비뇨기계.

생리적 특성

모든 척추동물과 마찬가지로 인체는 크게 세 부분으로 나뉩니다. 중요한 속성골격근 섬유:

수축성 - 여기 중 수축 및 전압 변화;
전도성 - 섬유 전체의 전위 이동;
흥분성(excitability) - 막 전위와 이온 투과성을 변화시켜 자극물에 대한 반응.

근육은 중심에서 오는 신경 자극으로 흥분되고 수축하기 시작합니다. 그러나 인공 조건에서는 전기 자극이 사용됩니다. 그런 다음 근육을 직접 자극하거나(직접 자극) 근육을 자극하는 신경을 통해(간접 자극) 근육을 자극할 수 있습니다.

약어의 종류

근육 수축의 메커니즘은 화학 에너지를 기계적 작업으로 변환하는 것과 관련이 있습니다. 이 과정은 개구리 실험에서 측정할 수 있습니다. 종아리 근육작은 무게를 싣고 가벼운 전기 충격에 자극을 받습니다. 근육이 짧아지는 수축을 등장성(isotonic)이라고 합니다. 등척성 수축에서는 단축이 발생하지 않습니다. 근육이 힘을 키울 때 힘줄은 단축을 허용하지 않습니다. 근육 수축의 또 다른 auxotonic 메커니즘은 근육이 최소한의 방식으로 단축되고 강도가 최대로 개발되는 강렬한 부하 조건을 포함합니다.

골격근의 구조와 신경 분포

줄무늬 골격근은 결합 조직에 위치하며 힘줄에 부착된 많은 섬유를 포함합니다. 일부 근육에서는 섬유가 장축과 평행하게 위치하는 반면, 다른 근육에서는 비스듬한 모양을 하며 중심 힘줄과 깃 모양 유형에 부착됩니다.

섬유의 주요 특징은 얇은 필라멘트 덩어리 인 근원 섬유의 근질입니다. 그들은 밝은 부분과 어두운 부분을 포함하고 서로 교대로 교차하며 이웃하는 줄무늬 섬유는 단면에서 동일한 수준에 있습니다. 그 결과 근섬유 전체에 가로 줄무늬가 생깁니다.

근절은 어두운 디스크와 두 개의 밝은 디스크의 복합체이며 Z자 모양의 선으로 구분됩니다. Sarcomeres는 근육의 수축 장치입니다. 수축성 근육 섬유는 다음과 같이 구성됩니다.

수축성 기구(근원섬유 시스템);
미토콘드리아, 골지 복합체 및 약한 소포체를 가진 영양 기구;
막 장치;
지원 장치;
신경계.

근섬유는 구조와 기능에 따라 5부분으로 나뉘며 근육 조직의 필수적인 부분입니다.

신경지배

줄무늬 근육 섬유에서이 과정은 신경 섬유, 즉 척수와 뇌간의 운동 뉴런의 축삭을 통해 실현됩니다. 하나의 운동 뉴런은 여러 근육 섬유를 자극합니다. 운동 뉴런과 신경분포된 근육 섬유의 복합체를 신경운동(NME) 또는 운동 단위(MU)라고 합니다. 하나의 운동 뉴런에 의해 신경지배되는 평균 섬유 수는 근육의 MU 값을 특징짓고, 그 역수를 신경분포 밀도라고 합니다. 후자는 움직임이 작고 "얇은"(눈, 손가락, 혀) 근육에서 큽니다. 반대로, 작은 값은 "거친" 움직임이 있는 근육(예: 몸통)에 있습니다.

신경 분포는 단일 및 다중일 수 있습니다. 첫 번째 경우에는 컴팩트한 모터 엔딩으로 실현됩니다. 이것은 일반적으로 큰 운동 뉴런의 특징입니다. 근육 섬유(이 경우 물리적 또는 고속이라고 함)는 이에 적용되는 AP(활동 전위)를 생성합니다.

예를 들어 외부 눈 근육에서 다중 신경 분포가 발생합니다. 막에 전기적으로 흥분할 수 있는 나트륨 채널이 없기 때문에 여기에서는 활동 전위가 생성되지 않습니다. 그들에서 탈분극은 시냅스 말단에서 섬유 전체로 퍼집니다. 이것은 근육 수축 메커니즘을 활성화하기 위해 필요합니다. 여기의 프로세스는 첫 번째 경우만큼 빠르지 않습니다. 그래서 느리다고 합니다.

근원섬유의 구조

오늘날 근섬유 연구는 X선 회절분석, 전자현미경 및 조직화학적 방법을 기반으로 수행됩니다.

직경이 1μm인 각각의 근원섬유는 약 2500개의 원형섬유, 즉 길쭉한 중합된 단백질 분자(액틴 및 미오신)를 포함하는 것으로 계산됩니다. 액틴 원섬유는 미오신보다 2배 더 얇습니다. 휴식 시 이 근육은 액틴 필라멘트가 팁으로 미오신 원형 섬유 사이의 틈으로 침투하는 방식으로 위치합니다.

디스크 A의 좁은 가벼운 밴드에는 액틴 필라멘트가 없습니다. 그리고 Z 멤브레인은 그것들을 함께 유지합니다.

미오신 필라멘트는 약 150개의 미오신 분자가 있는 머리 부분에 최대 20nm 길이의 가로 돌출부를 가지고 있습니다. 그들은 양극을 떠나고 각 머리는 미오신을 액틴 필라멘트에 연결합니다. 미오신 필라멘트에 액틴 중심의 힘이 있을 때 액틴 필라멘트는 근절의 중심에 접근합니다. 마지막에 미오신 필라멘트가 Z선에 이르고 근절 전체를 차지하며 그 사이에 액틴 필라멘트가 위치합니다. 이 경우 I 디스크의 길이가 줄어들고 결국 완전히 사라지면서 Z 선이 두꺼워집니다.

따라서 슬라이딩 실 이론에 따르면 근섬유의 길이 감소가 설명됩니다. "톱니바퀴" 이론은 20세기 중반 Huxley와 Hanson에 의해 개발되었습니다.

근섬유 수축의 메커니즘

이론에서 가장 중요한 것은 짧아지는 것은 필라멘트(미오신과 액틴)가 아니라는 것입니다. 근육이 늘어나도 길이는 변하지 않습니다. 그러나 얇은 실 묶음이 두꺼운 실 사이에서 빠져 나와 겹치는 정도가 감소하여 감소합니다.

액틴 필라멘트의 슬라이딩을 통한 근육 수축의 분자적 메커니즘은 다음과 같다. 미오신 머리는 원섬유를 액틴 원섬유에 연결합니다. 그들이 기울어지면 미끄러짐이 발생하여 액틴 필라멘트가 근절의 중심으로 이동합니다. 필라멘트의 양쪽에 있는 미오신 분자의 양극성 구조로 인해 액틴 필라멘트가 다른 방향으로 미끄러지는 조건이 생성됩니다.

근육이 이완되면 미오신 머리가 액틴 필라멘트에서 멀어집니다. 쉽게 미끄러지기 때문에 이완된 근육은 스트레칭에 훨씬 덜 저항합니다. 따라서 수동적으로 늘어납니다.