পেশী সংকোচনের আণবিক প্রক্রিয়া। কঙ্কালের পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া

পেশী সংকোচন এবং শিথিলকরণের বিকল্প পদ্ধতি সম্পর্কে ধারণাগুলি কী নীচে আসে তা বিবেচনা করুন। এটি বর্তমানে স্বীকৃত যে পেশী সংকোচনের জৈব রাসায়নিক চক্র 5 টি পর্যায় নিয়ে গঠিত (চিত্র 20.8):

1) মায়োসিন "হেড" হাইড্রোলাইজ করতে পারে এবং H 3 PO 4 (P i), কিন্তু পণ্যের মুক্তি প্রদান করে না। অতএব, এই প্রক্রিয়াটি অনুঘটকের চেয়ে বেশি স্টোইচিওমেট্রিক প্রকৃতির (চিত্র 20.8, ক দেখুন);

আধুনিক ধারণা অনুসারে, বিশ্রামের পেশীতে (মায়োফাইব্রিলস এবং ইন্টারফিব্রিলার স্পেসে) সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম এবং তথাকথিত টি-সিস্টেমের কাঠামো (টিউবুলস এবং ভেসিকেল) দ্বারা আবদ্ধ হওয়ার ফলে Ca 2+ থ্রেশহোল্ড মানের নীচে বজায় থাকে। একটি বিশেষ Ca 2+ -বাইন্ডিং এর অংশগ্রহণের সাথে, যাকে বলা হয় ক্যালসকোয়েস্ট্রিন, যা এই কাঠামোর অংশ।

একটি জীবন্ত পেশীর একটি শিথিল অবস্থায় থাকার ক্ষমতা যদি এতে যথেষ্ট উচ্চ স্তর থাকে তবে ক্যালসিয়াম পাম্পের ক্রিয়াকলাপের ফলে মায়োফাইব্রিলগুলির আশেপাশের পরিবেশে Ca 2+ হ্রাস দ্বারা ব্যাখ্যা করা হয়, যে সীমার নীচে ATPase এর প্রকাশ এবং অ্যাক্টো-মায়োসিন ফাইবার কাঠামোর সংকোচন এখনও সম্ভব। একটি পেশী ফাইবারের দ্রুত সংকোচন যখন একটি স্নায়ু দ্বারা বিরক্ত হয় (বা বৈদ্যুতিক শক) হল ব্যাপ্তিযোগ্যতার আকস্মিক পরিবর্তনের ফলাফল এবং ফলস্বরূপ, সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামের সিস্টারন এবং টিউবুল এবং টি-সিস্টেম থেকে সারকোপ্লাজমে একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ Ca 2+ নির্গত হয়।

যেমন উল্লেখ করা হয়েছে, অ্যাক্টোমায়োসিন সিস্টেমের Ca 2+ এর "সংবেদনশীলতা" (অর্থাৎ, Ca 2+ থেকে 10-7 M কমে যাওয়ার উপস্থিতিতে বিভক্ত এবং সংকোচনের ক্ষমতা হারানো) এর উপস্থিতির কারণে। সংকোচন ব্যবস্থা (এফ-অ্যাক্টিনের ফিলামেন্টে)

উল্লেখযোগ্য সংখ্যক মোটর ইউনিট (MU) সমন্বিত একটি পেশীর নিয়ন্ত্রণ পেশীকে অন্তর্নিহিত মোটর নিউরনের একটি সেট দ্বারা পরিচালিত হয়, যাকে বলা হয় মোটর নিউরন পুল (MP)। এটি জানা যায় যে মটোনিউরনগুলি যেগুলি তাদের অ্যাক্সনগুলি এক বা অন্য পেশীতে প্রেরণ করে তা কেবল মেরুদণ্ডের একটি অংশের মধ্যেই নয়, প্রতিবেশীগুলিকেও দখল করতে পারে। এইভাবে, মেরুদন্ডের অগ্রবর্তী শিংগুলির বেশ কয়েকটি অংশের মধ্যে একটি মোটামুটি বড় দূরত্বে এমপিকে কাঠামোগতভাবে পৃথক করা যেতে পারে। কার্যকরীভাবে, MT হল চূড়ান্ত উদাহরণ, যেখানে পেশীতে কমান্ড সংকেতের গঠন গঠিত হয়, যা মোটর অ্যাক্টে এর অন্তর্ভুক্তি নিশ্চিত করে। এটি এমপির উপরই যে সুপারসেগমেন্টাল স্ট্রাকচার এবং মোটর পেরিফেরির রিসেপ্টর থেকে মোটোনিউরনগুলিতে ইনপুট ক্রিয়াগুলির একীকরণ করা হয়।

এমপির প্রধান কাজ - পেশী সংকোচনের শক্তি ডোজ করা - দুটি উপায়ে সরবরাহ করা হয় - এতে অন্তর্ভুক্ত মোটর নিউরনের আবেগের ফ্রিকোয়েন্সি এবং এই পুলের সক্রিয় মোটর নিউরনের সংখ্যা।

ভাত। 34. একটি পাতলা ফিলামেন্টের গঠন।

একটি নির্বিচারে অভ্যন্তরীণ আদেশের 50 ms পরে, কঙ্কালের পেশী সংকোচন শুরু হয়। এই সময়ে, কমান্ড কর্টেক্স থেকে স্পাইনাল কর্ডের মোটর নিউরনে এবং মোটর ফাইবার বরাবর পেশীতে প্রেরণ করা হয়। নিউরোমাসকুলার জংশনে মধ্যস্থতাকারী অ্যাসিটাইলকোলিন, যা presynapse এর synaptic vesicles এর মধ্যে থাকে। স্নায়ু প্ররোচনা সিন্যাপটিক ভেসিকেল খালি করে এবং সিনাপটিক ফাটলে অ্যাসিটাইলকোলিন নিঃসরণ করে। সেখানে, নিউরোট্রান্সমিটার পোস্টসিনাপটিক রিসেপ্টরের উপর কাজ করে, যার পরে এটি ধ্বংস হয়ে যায়। যেহেতু অ্যাসিটাইলকোলিনের মজুদগুলি খাওয়া হয়, সেগুলি প্রিসিন্যাপটিক ঝিল্লিতে সংশ্লেষণের মাধ্যমে পুনরায় পূরণ করা হয়, তবে যদি আবেগ ঘন ঘন এবং দীর্ঘ হয়, তবে সেবন পুনরায় পূরণকে ছাড়িয়ে যায় এবং নিউরোমাসকুলার সিন্যাপসের মাধ্যমে উত্তেজনা সঞ্চালন ব্যাহত হয়। ফলে আসে ক্লান্তি

পেশী সংকোচনএটি এর উপাদান পেশী কোষের (ফাইবার) সংকোচনের ফলাফল। একটি পেশী ফাইবারের সংকোচন হল পাতলা এবং পুরু ফিলামেন্টের মিথস্ক্রিয়ার কারণে এর প্রতিটি সারকোমেরের সংক্ষিপ্ত হওয়ার ফলাফল।

AT বিশ্রাম পেশী পাতলা ফিলামেন্টগুলি জেড-লাইনের সংস্পর্শে থাকে এবং সারকোমেরের কেন্দ্রে পৌঁছায় না, যখন পুরু ফিলামেন্টগুলি কেন্দ্রে থাকে তবে জেড-লাইনে পৌঁছায় না। শুধুমাত্র A-ডিস্কের পাশে, পাতলা ফিলামেন্টগুলি পুরু ফিলামেন্টগুলির মধ্যে স্থানটিতে সামান্য প্রবেশ করে (চিত্র 33, বি)।

এ মাঝারি প্রচেষ্টা যাচ্ছে মাঝারি হ্রাস এই কারণে যে পাতলা ফিলামেন্টগুলি একে অপরের দিকে চলে যায়, তাই জেড - লাইনগুলির মধ্যে দূরত্ব হ্রাস পায় এবং পেশীর দৈর্ঘ্য হ্রাস পায়।

সর্বোচ্চ হ্রাস এপুরু ফিলামেন্ট জেড লাইন স্পর্শ.

সংকোচনের শারীরবৃত্তীয় এবং জৈব রাসায়নিক প্রক্রিয়াএর মধ্যে রয়েছে যে রিসেপ্টরের সাথে মধ্যস্থতার মিথস্ক্রিয়া করার পরে, স্নায়ু আবেগের পর্যাপ্ত ফ্রিকোয়েন্সি সহ, পেশী ঝিল্লি বিকশিত হয় পেশীবহুল কর্ম সম্ভাব্য , যা দ্রুত পেশী ফাইবার বরাবর ছড়িয়ে পড়ে, যার ফলে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম থেকে Ca 2+ নির্গত হয়। তারপর Ca 2+ ট্রপোনিন অণুর বাঁধাই সাইটগুলিতে মায়োফাইব্রিলগুলিতে প্রবেশ করে। বিশ্রাম পেশী মধ্যে ট্রপোমায়োসিন মায়োসিন মাথাকে নিকটতম অ্যাক্টিন মনোমারের সাথে সংযুক্ত হতে বাধা দেয়। ট্রপোনিনের সাথে Ca বাঁধাই এর স্থানিক গঠন পরিবর্তন করে, যা এর ট্রপোমায়োসিন-বাইন্ডিং সাবুনিট এবং অ্যাক্টিনের মধ্যে সংযোগকে দুর্বল করে দেয়। ফলস্বরূপ, ট্রপোমায়োসিন অণুটি পাতলা ফিলামেন্টের খাঁজ বরাবর চলতে শুরু করে, অ্যাক্টিন অণুর পৃষ্ঠে পূর্বে লুকানো মায়োসিন-বাইন্ডিং কেন্দ্রকে ছেড়ে দেয়। মায়োসিনের সাথে অ্যাক্টিনের মিথস্ক্রিয়া শুরু হয়, যা পাতলা এবং পুরু ফিলামেন্টের অণুগুলিকে একত্রিত করে। ফলস্বরূপ, জেড লাইনগুলির মধ্যে দূরত্ব হ্রাস পায়। অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনকে আবদ্ধ করার সময়, এটিপি অণু ADP এবং অজৈব ফসফরাসে ভেঙে যায়। ATP এর ভাঙ্গন বাড়ে শিথিলকরণ মায়োসিন গঠনের পরিবর্তনের কারণে পেশী। সংকোচনের ক্ষমতা পুনরুদ্ধার করতে, পরবর্তী ATP অণুকে অবশ্যই মায়োসিন মাথার সাথে সংযুক্ত করতে হবে। পেশী সম্ভাবনার উপস্থিতি থেকে পেশী ফাইবারের সংকোচন পর্যন্ত পুরো প্রক্রিয়াটিকে ইলেক্ট্রোমেকানিক্যাল সংযোগ (কাপলিং) বলা হয়। মসৃণ পেশীগুলির সংকোচনের একটি বৈশিষ্ট্য রয়েছে: Ca 2+ একটি নির্দিষ্ট প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ - ক্যালমোডুলিন।

রাশিয়ান স্টেট ইউনিভার্সিটিশারীরিক শিক্ষা খেলাধুলা ও পর্যটন

ফিজিওলজি

বিষয়ে: "পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া।"

কাজ সম্পন্ন:

১ম গ্রুপের ২য় বর্ষের ছাত্র

বিনোদন ও পর্যটন ইনস্টিটিউট

সানকোভা ইরিনা

মস্কো, 2008

কাঠামোগত সংগঠনপেশী তন্তু ................................................ ..................................... 3

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া .................................. ..................................................... ................4

পেশী সংকোচনের পদ্ধতি .................................. ..................................................... ................... 5

পেশীর কাজ এবং শক্তি ................................................ ................................................................ .............................7

পেশী সংকোচনের শক্তি .................................. ................................................................ ......... আট

পেশী সংকোচনের সময় তাপ উৎপাদন .................................. ..................................... নয়টি

Musculoskeletal মিথস্ক্রিয়া ................................................ ................................................................... ........ নয়টি

এরগোমেট্রিক পদ্ধতি ................................................ ..................................................... ............................এগারো

ইলেক্ট্রোমায়োগ্রাফিক পদ্ধতি ................................................ ..................................................... ............... এগারো

পেশীর শারীরবৃত্তীয় বৈশিষ্ট্য ................................................. ................................................................ ...........চৌদ্দ

কঙ্কালের পেশীর শিথিলতা ................................................. ..................................................... ...............চৌদ্দ

কঙ্কালের পেশীতে উত্তেজনা এবং সংকোচনের সংমিশ্রণ ...................................... ........................ পনেরো

পেশী টিস্যুর কাজ এবং প্রকার ................................................ ..................................................... ............. ষোল

গ্রন্থপঞ্জি:................................................. ..................................................... ................20

একটি পেশী ফাইবার হল একটি বহু-নিউক্লিয়ার কাঠামো যা একটি ঝিল্লি দ্বারা বেষ্টিত এবং একটি বিশেষ সংকোচন যন্ত্র ধারণ করে - মায়োফাইব্রিলস। উপরন্তু, পেশী ফাইবারের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদানগুলি হল মাইটোকন্ড্রিয়া, অনুদৈর্ঘ্য টিউবুলের একটি সিস্টেম - সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম (জালিকা) এবং ট্রান্সভার্স টিউবুলসের একটি সিস্টেম - টি-সিস্টেম। পেশী কোষের সংকোচনযন্ত্রের কার্যকরী একক হল সারকোমের (চিত্র 2.20, A); মায়োফাইব্রিল সারকোমেরেস দিয়ে গঠিত। সারকোমেরেস জেড-প্লেট দ্বারা একে অপরের থেকে পৃথক করা হয়। মায়োফাইব্রিলের সারকোমেরেস সিরিজে সাজানো থাকে, তাই সারকোমেরেসের সংকোচনের ফলে মায়োফাইব্রিলের সংকোচন ঘটে এবং পেশী ফাইবার সামগ্রিকভাবে ছোট হয়ে যায়।

একটি হালকা মাইক্রোস্কোপে পেশী তন্তুগুলির গঠন অধ্যয়ন তাদের ট্রান্সভার্স স্ট্রিয়েশন প্রকাশ করা সম্ভব করেছে। ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপিক গবেষণায় দেখা গেছে যে ট্রান্সভার্স স্ট্রিয়েশনটি মায়োফাইব্রিলের সংকোচনশীল প্রোটিনের বিশেষ সংগঠনের কারণে হয় - অ্যাক্টিন (আণবিক ওজন 42,000) এবং মায়োসিন (আণবিক ওজন প্রায় 500,000)। অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি প্রায় 36.5 এনএম পিচ সহ একটি ডাবল হেলিক্সে পেঁচানো একটি ডাবল থ্রেড দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। এই ফিলামেন্টগুলি, 1 μm দীর্ঘ এবং 6-8 nm ব্যাস, সংখ্যা প্রায় 2000, এক প্রান্তে Z-প্লেটের সাথে সংযুক্ত থাকে। অ্যাক্টিন হেলিক্সের অনুদৈর্ঘ্য খাঁজে প্রোটিন ট্রপোমায়োসিনের ফিলামেন্টাস অণু রয়েছে। 40 এনএম এর একটি ধাপে, অন্য প্রোটিনের একটি অণু, ট্রোপোনিন, ট্রপোমায়োসিন অণুর সাথে সংযুক্ত থাকে। অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া প্রক্রিয়ায় ট্রপোনিন এবং ট্রপোমায়োসিন একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। সারকোমেরের মাঝখানে, অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলির মধ্যে, প্রায় 1.6 µm লম্বা পুরু মায়োসিন ফিলামেন্ট রয়েছে। একটি পোলারাইজিং মাইক্রোস্কোপে, এই অঞ্চলটি একটি গাঢ় ডোরা হিসাবে দৃশ্যমান হয় (বাইরেফ্রিঞ্জেন্সের কারণে) - একটি অ্যানিসোট্রপিক এ-ডিস্ক। এর কেন্দ্রে একটি হালকা এইচ-স্ট্রাইপ দৃশ্যমান। বিশ্রামে এতে কোনো অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট নেই। এ-ডিস্কের উভয় পাশে, হালকা আইসোট্রপিক স্ট্রাইপগুলি দৃশ্যমান - অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট দ্বারা গঠিত আই-ডিস্ক। বিশ্রামে, অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টগুলি একে অপরকে সামান্য ওভারল্যাপ করে যাতে সারকোমেরের মোট দৈর্ঘ্য প্রায় 2.5 µm হয়। ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি এইচ-ব্যান্ডের কেন্দ্রে একটি এম-লাইন প্রকাশ করেছে, একটি কাঠামো যা মায়োসিন ফিলামেন্টগুলিকে ধারণ করে। একটি পেশী ফাইবারের একটি ক্রস বিভাগে, আপনি মায়োফিলামেন্টের ষড়ভুজ সংগঠন দেখতে পারেন: প্রতিটি মায়োসিন ফিলামেন্ট ছয়টি অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট দ্বারা বেষ্টিত (চিত্র 2.20, বি)।

ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি দেখায় যে মায়োসিন ফিলামেন্টের পাশে ট্রান্সভার্স ব্রিজ নামক প্রোট্রুশন পাওয়া যায়। তারা 120° কোণে মায়োসিন ফিলামেন্টের অক্ষের সাপেক্ষে ভিত্তিক। আধুনিক ধারণা অনুসারে, ট্রান্সভার্স ব্রিজ একটি মাথা এবং একটি ঘাড় নিয়ে গঠিত। অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হওয়ার পরে মাথা একটি উচ্চারিত ATPase কার্যকলাপ অর্জন করে। ঘাড়ের স্থিতিস্থাপক বৈশিষ্ট্য রয়েছে এবং এটি একটি সুইভেল, তাই ক্রস ব্রিজের মাথাটি তার অক্ষের চারপাশে ঘুরতে পারে।

হস্তক্ষেপ মাইক্রোস্কোপির সংমিশ্রণে মাইক্রোইলেক্ট্রোড প্রযুক্তির ব্যবহার এটি স্থাপন করা সম্ভব করেছে যে জেড-প্লেটের এলাকায় বৈদ্যুতিক উদ্দীপনার প্রয়োগ সারকোমেরের সংকোচনের দিকে পরিচালিত করে, যখন ডিস্ক A জোনের আকার পরিবর্তন হয় না। , এবং H এবং I ব্যান্ডের আকার হ্রাস পায়। এই পর্যবেক্ষণগুলি নির্দেশ করে যে মায়োসিন ফিলামেন্টের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন হয় না। পেশী প্রসারিত করার সময় অনুরূপ ফলাফল প্রাপ্ত হয়েছিল - অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের সঠিক দৈর্ঘ্য পরিবর্তিত হয়নি। এই পরীক্ষাগুলির ফলস্বরূপ, এটি প্রমাণিত হয়েছে যে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টগুলির পারস্পরিক ওভারল্যাপের অঞ্চল পরিবর্তিত হয়েছে। এই তথ্যগুলি এন. হাক্সলি এবং এ. হাক্সলিকে পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া ব্যাখ্যা করার জন্য ফিলামেন্ট স্লাইডিংয়ের তত্ত্বটি স্বাধীনভাবে প্রস্তাব করার অনুমতি দেয়। এই তত্ত্ব অনুসারে, সংকোচনের সময়, ঘন মায়োসিন ফিলামেন্টের তুলনায় পাতলা অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সক্রিয় আন্দোলনের কারণে সারকোমেরের আকার হ্রাস পায়। বর্তমানে, এই প্রক্রিয়াটির অনেক বিবরণ স্পষ্ট করা হয়েছে, এবং তত্ত্বটি পরীক্ষামূলক নিশ্চিতকরণ পেয়েছে।

1) মায়োসিন "হেড" ATP থেকে ADP এবং H3PO4 (Pi) থেকে হাইড্রোলাইজ করতে পারে, কিন্তু হাইড্রোলাইসিস পণ্যের মুক্তি নিশ্চিত করে না। অতএব, এই প্রক্রিয়াটি অনুঘটকের চেয়ে স্টোইচিওমেট্রিক প্রকৃতির (চিত্র 3, ক দেখুন);

3) এই মিথস্ক্রিয়া অ্যাক্টিন-মায়োসিন কমপ্লেক্স থেকে ADP এবং H3PO4 মুক্তি নিশ্চিত করে। অ্যাক্টোমায়োসিন বন্ডের 45° কোণে সর্বনিম্ন শক্তি থাকে; অতএব, ফাইব্রিল অক্ষের সাথে মায়োসিনের কোণ 90° থেকে 45° (প্রায়) পরিবর্তিত হয় এবং অ্যাক্টিন অগ্রসর হয় (10-15 nm দ্বারা) সারকোমেরের কেন্দ্রের দিকে (দেখুন চিত্র 3, গ);

4) একটি নতুন ATP অণু মায়োসিন-এফ-অ্যাক্টিন কমপ্লেক্সের সাথে আবদ্ধ হয় (চিত্র 3d দেখুন);

5) মায়োসিন–এটিপি কমপ্লেক্সের অ্যাক্টিনের সাথে কম সখ্যতা রয়েছে এবং তাই এফ-অ্যাক্টিন থেকে মায়োসিন (এটিপি) "হেড" এর বিচ্ছেদ ঘটে। শেষ পর্যায়টি আসলে শিথিলকরণ, যা স্পষ্টভাবে এটিপি-এর অ্যাক্টিন-মায়োসিন কমপ্লেক্সের সাথে বাঁধার উপর নির্ভর করে (চিত্র 3e দেখুন)। তারপর চক্র আবার শুরু হয়।

মানুষের কঙ্কালের পেশী অধ্যয়নের জন্য এই পদ্ধতিগুলি শারীরবৃত্তীয় এবং ক্লিনিকাল অনুশীলনে ব্যাপক প্রয়োগ পেয়েছে। অধ্যয়নের উদ্দেশ্যগুলির উপর নির্ভর করে, মোট ইলেক্ট্রোমায়োগ্রাম (ইএমজি) বা পৃথক পেশী তন্তুগুলির সম্ভাব্যতার নিবন্ধন এবং বিশ্লেষণ করা হয়। মোট ইএমজি নিবন্ধন করার সময়, ত্বকের ইলেক্ট্রোডগুলি প্রায়শই ব্যবহৃত হয়, পৃথক পেশী তন্তুগুলির সম্ভাব্যতা নিবন্ধন করার সময়, মাল্টিচ্যানেল সুই ইলেক্ট্রোডগুলি ব্যবহার করা হয়।

মোট স্বেচ্ছাসেবী প্রচেষ্টার ইলেক্ট্রোমাইগ্রাফির সুবিধা হল অধ্যয়নের অ-আক্রমণাত্মকতা এবং একটি নিয়ম হিসাবে, পেশী এবং স্নায়ুর বৈদ্যুতিক উদ্দীপনার অনুপস্থিতি। ডুমুর উপর. 2.28 বিশ্রামে এবং একটি নির্বিচারে প্রচেষ্টার সাথে পেশীর ইএমজি দেখায়। ইএমজির পরিমাণগত বিশ্লেষণে ইএমজি তরঙ্গের ফ্রিকোয়েন্সি নির্ধারণ করা, বর্ণালী বিশ্লেষণ পরিচালনা করা, ইএমজি তরঙ্গের গড় প্রশস্ততা অনুমান করা। ইএমজি বিশ্লেষণ করার সাধারণ পদ্ধতিগুলির মধ্যে একটি হল এর একীকরণ, যেহেতু এটি পরিচিত যে সমন্বিত ইএমজির মান উন্নত পেশী প্রচেষ্টার মূল্যের সমানুপাতিক।

সুই ইলেক্ট্রোড ব্যবহার করে, মোট EMG এবং পৃথক পেশী তন্তুগুলির বৈদ্যুতিক কার্যকলাপ উভয়ই রেকর্ড করা সম্ভব। এই ক্ষেত্রে রেকর্ড করা বৈদ্যুতিক কার্যকলাপ মূলত স্রাব ইলেক্ট্রোড এবং পেশী ফাইবারের মধ্যে দূরত্ব দ্বারা নির্ধারিত হয়। একজন সুস্থ ও অসুস্থ ব্যক্তির স্বতন্ত্র সম্ভাবনার পরামিতি মূল্যায়নের মানদণ্ড তৈরি করা হয়েছে। ডুমুর উপর. 2.29 একটি মানব মোটর ইউনিটের সম্ভাব্যতার একটি রেকর্ড দেখায়।

আইসোটোনিক - ধ্রুবক টান (বাহ্যিক লোড) এর অধীনে পেশী ছোট হয়ে যায়; আইসোটোনিক সংকোচন শুধুমাত্র পরীক্ষায় পুনরুত্পাদিত হয়;

আইসোমেট্রিক - পেশী টান বৃদ্ধি পায়, তবে এর দৈর্ঘ্য পরিবর্তন হয় না; স্থির কাজ সম্পাদন করার সময় পেশীগুলি আইসোমেট্রিকভাবে সংকুচিত হয়;

অক্সোটোনিক - পেশীর টান সংক্ষিপ্ত হওয়ার সাথে সাথে পরিবর্তিত হয়; অক্সোটোনিক সংকোচন গতিশীল ওভারকামিং কাজের সময় সঞ্চালিত হয়।

সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম

সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম [এসআর (এসআর)] হল একটি শাখাযুক্ত এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম-সদৃশ অর্গানেল যা একটি গ্রিডের মতো পৃথক মায়োফাইব্রিলকে ঘিরে থাকে (একটি হৃৎপিণ্ডের পেশী কোষের SR চিত্রের শীর্ষে একটি উদাহরণ হিসাবে দেখানো হয়েছে)। বিশ্রামের কোষে, Ca2+ এর ঘনত্ব খুবই কম (10-5 M এর কম)। যাইহোক, সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামে, Ca2+ আয়নের মাত্রা উল্লেখযোগ্যভাবে বেশি (প্রায় 10-3 M)। SR-এ Ca2+ এর উচ্চ ঘনত্ব Ca2+-ATPases দ্বারা বজায় থাকে। এছাড়াও, এসআর-এ একটি বিশেষ প্রোটিন ক্যালসকোয়েস্ট্রিন (55 কেডিএ) রয়েছে, যা অ্যাসিডিক অ্যামিনো অ্যাসিডের উচ্চ সামগ্রীর কারণে Ca2+ আয়নকে দৃঢ়ভাবে আবদ্ধ করতে সক্ষম।

একটি পৃথক মায়োফাইব্রিলের এসআর-এ অ্যাকশন পটেনশিয়াল স্থানান্তর টি-সিস্টেমের ট্রান্সভার্স টিউবিউল দ্বারা সহজতর হয়, যা কোষের ঝিল্লির টিউবুলার ইনভেজিনেশন এবং পৃথক মায়োফাইব্রিলের সাথে ঘনিষ্ঠ যোগাযোগে থাকে। প্লাজমা ঝিল্লির ডিপোলারাইজেশন টি-টিউবুলের মাধ্যমে সংলগ্ন এসআর ঝিল্লির একটি ভোল্টেজ-গেটেড মেমব্রেন প্রোটিনে (তথাকথিত "SR-ফুট") প্রেরণ করা হয়, যা Ca2+ চ্যানেলগুলিকে খোলে। ফলাফল হল SR থেকে Ca2+ আয়নগুলিকে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের মধ্যবর্তী স্থানে ≥10-5 M স্তরে ছেড়ে দেওয়া। শেষ পর্যন্ত, Ca2+ আয়নগুলি মায়োফাইব্রিল সংকোচনের প্রক্রিয়ার ট্রিগার।

AT . ক্যালসিয়াম আয়ন দ্বারা নিয়ন্ত্রণ

শিথিল কঙ্কালের পেশীতে, ট্রপোমায়োসিনের সাথে ট্রোপোনিন (সাবুনিট = টি, সি, আই) এর কমপ্লেক্স অ্যাক্টিনের সাথে মায়োসিন মাথার মিথস্ক্রিয়াকে বাধা দেয়।

এসআর চ্যানেলগুলি খোলার ফলে সাইটোপ্লাজমে ক্যালসিয়াম আয়নের ঘনত্বের দ্রুত বৃদ্ধি ট্রপোনিনের সি-সাবুনিটের সাথে Ca2+ এর আবদ্ধতার দিকে পরিচালিত করে। পরেরটি ক্যালমোডুলিনের বৈশিষ্ট্যের কাছাকাছি (চিত্র 375 দেখুন)। Ca2+ আয়নের বাঁধাই ট্রোপোনিনে একটি গঠনমূলক পুনর্বিন্যাস ঘটায়, ট্রোপোনিন ট্রপোমায়োসিন কমপ্লেক্সটি ধ্বংস হয়ে যায় এবং অ্যাক্টিন অণুর উপর মায়োসিন বাঁধাই সাইটটি ছেড়ে দেয় (চিত্রে লাল রঙে হাইলাইট করা হয়েছে)। এটি পেশী সংকোচনের একটি চক্র শুরু করে (পৃষ্ঠা 324 দেখুন)

পরবর্তী উদ্দীপনার অনুপস্থিতিতে, SR মেমব্রেনে ATP-নির্ভর ক্যালসিয়াম পাম্পগুলি দ্রুত Ca2+ আয়নগুলির ঘনত্বকে প্রাথমিক স্তরে কমিয়ে দেয়। ফলস্বরূপ, ট্রপোনিন সি সহ Ca2+ কমপ্লেক্স বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়, ট্রোপোনিন তার আসল রূপ পুনরুদ্ধার করে, অ্যাক্টিনের মায়োসিন বাঁধাই সাইট অবরুদ্ধ হয় এবং পেশী শিথিল হয়।

এইভাবে, মেরুদণ্ডী প্রাণীদের কঙ্কালের পেশীগুলির পেশী ফাইবার সংকোচনের সময়, নিম্নলিখিত ঘটনাগুলির ক্রম ঘটে। যখন একটি মোটর নিউরন থেকে একটি সংকেত প্রাপ্ত হয়, তখন পেশী কোষের ঝিল্লি বিধ্বংসী হয়ে যায়, সংকেতটি SR এর Ca2+ চ্যানেলে প্রেরণ করা হয়। Ca2+ চ্যানেল খোলে, Ca2+ আয়নের অন্তঃকোষীয় স্তর বৃদ্ধি পায়। Ca2+ আয়ন ট্রপোনিন C-এর সাথে আবদ্ধ হয়, যার ফলে ট্রোপোনিনে একটি গঠনমূলক পুনর্বিন্যাস ঘটে, যা ট্রপোনিন-ট্রপোমায়োসিন কমপ্লেক্সের ধ্বংসের দিকে নিয়ে যায় এবং মায়োসিনের মাথাগুলিকে অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হতে দেয়। অ্যাক্টিন-মায়োসিন চক্র শুরু হয়।

সংকোচন সম্পন্ন হওয়ার পরে, Ca2+ আয়নগুলির স্তর হ্রাস পায় কারণ Ca2+ এর সক্রিয় বিপরীত পরিবহনের কারণে SR-এ, ট্রোপোনিন C Ca2+ ছেড়ে দেয়, ট্রপোনিন-ট্রপোমায়োসিন কমপ্লেক্স অ্যাক্টিন-মায়োসিন চক্রকে ব্লক করে অ্যাক্টিন অণুর উপর তার আসল অবস্থান নেয়। . ফলে পেশী শিথিল হয়।

কঙ্কাল এবং মসৃণ পেশীগুলির সাধারণ শারীরবৃত্তীয় বৈশিষ্ট্য হল উত্তেজনা এবং সংকোচনশীলতা। কঙ্কাল এবং মসৃণ পেশীগুলির তুলনামূলক বৈশিষ্ট্যগুলি টেবিলে দেওয়া হয়েছে। 6.1। কার্ডিয়াক পেশীগুলির শারীরবৃত্তীয় বৈশিষ্ট্য এবং বৈশিষ্ট্যগুলি "হোমিওস্টেসিসের শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়া" বিভাগে আলোচনা করা হয়েছে।

সারণী 1. কঙ্কাল এবং মসৃণ পেশীর তুলনামূলক বৈশিষ্ট্য

সম্পত্তি	কঙ্কাল পেশী	মসৃণ পেশী
ডিপোলারাইজেশন হার		ধীর
অবাধ্য সময়ের	সংক্ষিপ্ত	দীর্ঘ
হ্রাসের প্রকৃতি	দ্রুত ফাসিক	ধীর টনিক
শক্তি খরচ
প্লাস্টিক
অটোমেশন
পরিবাহিতা
উদ্ভাবন	সোমাটিক এনএস এর মোটোনুরন	স্বায়ত্তশাসিত NS এর পোস্টগ্যাংলিওনিক নিউরন
আন্দোলন চালানো হয়	ইচ্ছামত	অনিচ্ছাকৃত
রাসায়নিকের সংবেদনশীলতা
বিভাজন এবং পার্থক্য করার ক্ষমতা		সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামের চ্যানেলে ক্যালসিয়াম পাম্পের মাধ্যমে Ca++ আয়ন বিপরীত স্থানান্তরের কারণে পেশী শিথিল হয়। যেহেতু Ca++ সাইটোপ্লাজম থেকে সরানো হয় খোলা কেন্দ্রকম এবং কম বাঁধাই আছে, এবং অবশেষে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টগুলি সম্পূর্ণভাবে সংযোগ বিচ্ছিন্ন হয়; পেশী শিথিলতা ঘটে। একটি সংকোচন হল একটি পেশীর ক্রমাগত দীর্ঘায়িত সংকোচন যা উদ্দীপনা বন্ধ হওয়ার পরেও অব্যাহত থাকে। সারকোপ্লাজমে প্রচুর পরিমাণে Ca ++ জমা হওয়ার ফলে টিটানিক সংকোচনের পরে স্বল্পমেয়াদী সংকোচনের বিকাশ হতে পারে; দীর্ঘমেয়াদী (কখনও কখনও অপরিবর্তনীয়) সংকোচন বিষক্রিয়া, বিপাকীয় ব্যাধির ফলে ঘটতে পারে। বিশ্রামে, ফিলামেন্টগুলি মায়োফাইব্রিলে স্লাইড করে না, যেহেতু অ্যাক্টিন পৃষ্ঠের বাঁধাই কেন্দ্রগুলি ট্রপোমায়োসিন প্রোটিন অণু দ্বারা বন্ধ থাকে (চিত্র 1 এ, বি)। মায়োফাইব্রিলগুলির উত্তেজনা (বিমুখীকরণ) এবং সঠিক পেশী সংকোচন ইলেক্ট্রোমেকানিকাল কাপলিং প্রক্রিয়ার সাথে যুক্ত, যার মধ্যে বেশ কয়েকটি ধারাবাহিক ঘটনা রয়েছে। পোস্টসিন্যাপটিক ঝিল্লিতে নিউরোমাসকুলার সিন্যাপস ফায়ারিংয়ের ফলে, একটি EPSP ঘটে, যা পোস্টসিন্যাপটিক ঝিল্লির আশেপাশের এলাকায় একটি অ্যাকশন পটেনশিয়াল তৈরি করে। উত্তেজনা (অ্যাকশন পটেনশিয়াল) মায়োফাইব্রিল ঝিল্লি বরাবর প্রচার করে এবং ট্রান্সভার্স টিউবুলের একটি সিস্টেমের মাধ্যমে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামে পৌঁছে। সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম ঝিল্লির ডিপোলারাইজেশন এটিতে Ca++ চ্যানেল খোলার দিকে নিয়ে যায়, যার মাধ্যমে Ca++ আয়ন সারকোপ্লাজমে প্রবেশ করে (চিত্র 1, সি)। Ca++ আয়ন প্রোটিন ট্রপোনিনের সাথে আবদ্ধ হয়। ট্রোপোনিন তার গঠন পরিবর্তন করে এবং ট্রপোমায়োসিন প্রোটিন অণুগুলিকে স্থানচ্যুত করে যা অ্যাক্টিন বাঁধাই কেন্দ্রগুলিকে বন্ধ করে দেয় (চিত্র 1D)। মায়োসিন হেড খোলা বাঁধাই সাইটে সংযুক্ত, এবং সংকোচন প্রক্রিয়া শুরু হয় (চিত্র 1e)। এই প্রক্রিয়াগুলির বিকাশের জন্য, একটি নির্দিষ্ট সময়ের (10-20 ms) প্রয়োজন। পেশী ফাইবার (পেশী) এর উত্তেজনার মুহূর্ত থেকে তার সংকোচনের শুরু পর্যন্ত সময়টিকে সংকোচনের সুপ্ত সময় বলা হয়। পেশী টিস্যু একজন ব্যক্তির শরীরের ওজনের 40% তৈরি করে। পেশীতে জৈব রাসায়নিক প্রক্রিয়া বড় প্রভাবসমগ্র মানবদেহের প্রতি। পেশী ফাংশন- এবং ধ্রুবক তাপমাত্রা। কোন কৃত্রিম প্রক্রিয়া এটি করতে সক্ষম নয়। যান্ত্রিক গতি যেখানে রাসায়নিক শক্তি ধ্রুব চাপে যান্ত্রিক শক্তিতে রূপান্তরিত হয়। আড়াআড়ি ডোরাকাটা পেশী। কার্যকরী একক হল সারকোমের। পুরু সুতো। মায়োসিন প্রোটিন অণু গঠিত। মায়োসিন হল একটি বড় অলিগোমেরিক প্রোটিন, আণবিক ওজন 500 kDa, 6 টি সাবুনিট নিয়ে গঠিত, জোড়ায় অভিন্ন। ভারী চেইন: সি-টার্মিনাসে - একটি হেলিক্স, এন-টার্মিনাসে - একটি গ্লোবুল। সি-টার্মিনাল বিভাগের সাথে দুটি ভারী চেইন সংযোগ করার সময়, একটি সুপারকয়েল গঠিত হয়। দুটি হালকা চেইন গ্লোবুলের (মাথা) অংশ। সুপারকয়েলের মূল অংশে 2টি বিভাগ রয়েছে, যেখানে সর্পিলগুলি খালি রয়েছে - এই স্থানগুলি প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের ক্রিয়াকলাপের জন্য উন্মুক্ত এবং গতিশীলতা বৃদ্ধি করেছে। মায়োসিনের বৈশিষ্ট্য। শারীরবৃত্তীয় অবস্থার অধীনে (সর্বোত্তম pH, তাপমাত্রা, লবণের ঘনত্ব), মায়োসিন অণুগুলি তাদের রড বিভাগগুলির সাথে ("শেষ থেকে শেষ", "পাশে থেকে") দুর্বল ধরনের বন্ধন ব্যবহার করে একে অপরের সাথে স্বতঃস্ফূর্তভাবে যোগাযোগ করে। কেবল রডগুলি যোগাযোগ করে, মাথাগুলি মুক্ত থাকে। মায়োসিন অণুর এনজাইমেটিক কার্যকলাপ রয়েছে (ATPase কার্যকলাপ: ATP + H2O -> ADP + F)। সক্রিয় কেন্দ্রগুলি মায়োসিনের মাথায় অবস্থিত। একটি এনজাইমেটিক প্রতিক্রিয়ার পর্যায়। ১ম পর্যায় সাবস্ট্রেটের বিভাজন। এই পর্যায়ে, এটিপি মায়োসিন মাথার সক্রিয় কেন্দ্রের শোষণ সাইটে স্থির করা হয়। ২য় পর্যায় ATP এর হাইড্রোলাইসিস। মাথার সক্রিয় কেন্দ্রের অনুঘটক সাইটে ঘটে। হাইড্রোলাইসিস পণ্য (ADP এবং F) স্থির থাকে এবং মুক্তি শক্তি মাথায় জমা হয়। দ্রষ্টব্য: ভিট্রোতে বিশুদ্ধ মায়োসিনের ATPase কার্যকলাপ রয়েছে, তবে এটি খুবই কম। ৩য় পর্যায় মায়োসিন পাতলা ফিলামেন্টের অ্যাক্টিনের সাথে যোগাযোগ করতে সক্ষম। মায়োসিনের সাথে অ্যাক্টিনের সংযুক্তি মায়োসিনের ATPase কার্যকলাপ বৃদ্ধি করে, ফলস্বরূপ, এটিপি হাইড্রোলাইসিসের হার 200 গুণ বৃদ্ধি পায়। এটি ক্যাটালাইসিসের 3য় পর্যায় যা ত্বরান্বিত হয়। মায়োসিন মাথার সক্রিয় সাইট থেকে প্রতিক্রিয়া পণ্য (ADP এবং P) মুক্তি। দ্রষ্টব্য: বিশুদ্ধ মায়োসিনের এনজাইমেটিক কার্যকলাপ রয়েছে, তবে এটি খুব কম। মায়োসিন, তার মাথা সহ, অ্যাক্টিন (অ্যাক্টিন-সংকোচনযোগ্য প্রোটিন) এর সাথে যোগাযোগ করতে সক্ষম, যা পাতলা ফিলামেন্টের অংশ। মায়োসিনের সাথে অ্যাক্টিনের সংযুক্তি অবিলম্বে মায়োসিনের ATPase কার্যকলাপ বৃদ্ধি করে (200 বারের বেশি)। অ্যাক্টিন হল মায়োসিনের অ্যালোস্টেরিক অ্যাক্টিভেটর। পাতলা থ্রেড। পাতলা ফিলামেন্ট তিনটি প্রোটিন দ্বারা গঠিত: সংকোচনশীল প্রোটিন অ্যাক্টিন; নিয়ন্ত্রক প্রোটিন tropomyosin; ট্রপোনিন নিয়ন্ত্রক প্রোটিন। অ্যাক্টিন হল একটি ছোট গ্লোবুলার প্রোটিন যার আণবিক ওজন 42 kDa। জি-অ্যাক্টিন একটি গ্লাবুল। শারীরবৃত্তীয় অবস্থার অধীনে, এর অণুগুলি স্বতঃস্ফূর্ত একত্রিত হতে সক্ষম, F-actin গঠন করে। পাতলা ফিলামেন্টের সংমিশ্রণে দুটি এফ-অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট রয়েছে, একটি সুপারহেলিক্স গঠিত হয় (2টি পাকানো ফিলামেন্ট)। জেড-লাইনের এলাকায়, অ্যাক্টিন অ্যাক্টিনিনের সাথে সংযুক্ত থাকে। পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া। অ্যাক্টিনের জন্য মায়োসিন-এটিপি কমপ্লেক্সের সখ্যতা খুবই কম। অ্যাক্টিনের জন্য মায়োসিন-এডিপি কমপ্লেক্সের সখ্যতা খুব বেশি। অ্যাক্টিন মায়োসিন থেকে এডিপি এবং এফ-এর ক্লিভেজকে ত্বরান্বিত করে এবং এই ক্ষেত্রে, একটি গঠনমূলক পুনর্বিন্যাস ঘটে - মায়োসিন মাথার ঘূর্ণন। ১ম পর্যায় মায়োসিন মাথায় এটিপি ফিক্সেশন। ২য় পর্যায় ATP এর হাইড্রোলাইসিস। হাইড্রোলাইসিস পণ্য (ADP এবং F) স্থির থাকে এবং মুক্তি শক্তি মাথায় জমা হয়। পেশী সংকোচনের জন্য প্রস্তুত। ৩য় পর্যায় অ্যাক্টিন-মায়োসিন কমপ্লেক্স গঠন। তিনি খুব টেকসই. এটি শুধুমাত্র একটি নতুন ATP অণুর শোষণ দ্বারা ধ্বংস করা যেতে পারে। ৪র্থ পর্যায় মায়োসিন অণুর গঠনগত পরিবর্তন যার ফলে মায়োসিন মাথার ঘূর্ণন ঘটে। মায়োসিন মাথার সক্রিয় সাইট থেকে প্রতিক্রিয়া পণ্য (ADP এবং P) মুক্তি। মায়োসিনের মাথা চক্রে "কাজ" করে, যেমন মাছের পাখনা বা নৌকার ওয়ার, এই কারণেই এই প্রক্রিয়াটিকে পেশী সংকোচনের "ওর মেকানিজম" বলা হয়। গবেষক Györgyi প্রথম বিশুদ্ধ অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনকে আলাদা করেছিলেন। ভিট্রোতে, প্রয়োজনীয় শারীরবৃত্তীয় অবস্থা তৈরি করা হয়েছিল, যার অধীনে ঘন এবং পাতলা ফিলামেন্টগুলির স্বতঃস্ফূর্ত গঠন পর্যবেক্ষণ করা হয়েছিল, তারপর এটিপি যুক্ত করা হয়েছিল - টেস্ট টিউবে পেশী সংকোচন ঘটেছে। পেশী সংকোচন নিয়ন্ত্রণ. ট্রপোমায়োসিন। ফাইব্রিলার প্রোটিন, আণবিক ওজন - 70 kDa। এটি একটি হেলিক্সের আকার ধারণ করে। একটি পাতলা ফিলামেন্টে, প্রতি ট্রপোমায়োসিন অণুতে 7টি জি-অ্যাক্টিন অণু থাকে। ট্রোপোমায়োসিন জি-অ্যাক্টিনের দুটি হেলিসের মধ্যে খাঁজে অবস্থিত। ট্রপোমায়োসিনকে সংযুক্ত করে "শেষ থেকে শেষ", চেইনটি অবিচ্ছিন্ন। ট্রপোমায়োসিন অণু অ্যাক্টিন গ্লোবুলসের পৃষ্ঠে অ্যাক্টিনের সক্রিয় বাঁধাই সাইটগুলি বন্ধ করে দেয়। ট্রপোনিন। গ্লোবুলার প্রোটিন, আণবিক ওজন 80 kDa, এর 3 টি সাবুনিট রয়েছে: ট্রোপোনিন "টি", ট্রপোনিন "সি" এবং ট্রপোনিন "আই"। এটি সমান ব্যবধানে ট্রপোমায়োসিনে অবস্থিত, যার দৈর্ঘ্য ট্রপোমায়োসিন অণুর দৈর্ঘ্যের সমান। ট্রপোনিন টি (টিএনটি) - ট্রপোনিনকে ট্রপোমায়োসিনের সাথে বাঁধার জন্য দায়ী, ট্রপোনিন "টি" এর মাধ্যমে ট্রপোনিনের গঠনগত পরিবর্তনগুলি ট্রপোমায়োসিনে প্রেরণ করা হয়। ট্রোপোনিন C (TnC) - Ca2+-বাইন্ডিং সাবইউনিট, ক্যালসিয়াম বাইন্ডিংয়ের জন্য 4টি সাইট রয়েছে, যা ক্যালমোডুলিন প্রোটিনের গঠনের অনুরূপ। ট্রোপোনিন I (TnI) - নিরোধক সাবুনিট - একটি সত্যিকারের প্রতিবন্ধক নয় - এটি শুধুমাত্র একটি স্থানিক বাধা সৃষ্টি করে যা অ্যাক্টিনের মিথস্ক্রিয়ায় হস্তক্ষেপ করে 1) http://www.bibliotekar.ru/447/index.htm 2) http://www.bio.bsu.by/phha/index.htm 3) www.xumuk.ru/ biologhim/306.html 4) www.scienceandapologetics.org/text/202_2.htm 5) http://yanko.lib.ru/books/biolog/nagl_biochem/326.htm 6) http://www.4medic.ru/page.php?id=116 7) http://physiolog.spb.ru/tema6.html 8) http://www.hameleon.su/2008_034_136_med.shtml

সমস্ত পেশী 2 প্রকারে বিভক্ত:

1. মসৃণ পেশী যা অভ্যন্তরীণ অঙ্গ এবং রক্তনালীগুলির দেয়ালে পাওয়া যায়।
2. স্ট্রিয়েটেড - ক) কার্ডিয়াক, খ) কঙ্কাল

কঙ্কাল (স্ট্রিয়েটেড) পেশী নিম্নলিখিত ফাংশন সম্পাদন করে:

1. মহাকাশে শরীরের নড়াচড়া
2. একে অপরের সাপেক্ষে শরীরের অঙ্গগুলির নড়াচড়া
3. ভঙ্গি রক্ষণাবেক্ষণ

স্ট্রাইটেড পেশীর কাঠামোগত এবং কার্যকরী একক হল নিউরোমোটর ইউনিট (NME)। এটি মোটর নিউরনের অ্যাক্সন, এর শাখা এবং পেশী তন্তু দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়, যা তাদের দ্বারা উদ্ভূত হয়।

পেশী ফাইবারের গঠন

প্রতিটি পেশী অনুদৈর্ঘ্যভাবে অবস্থিত পেশী ফাইবার নিয়ে গঠিত, যা মাল্টিনিউক্লিয়েটেড কোষ। বাইরে, তারা একটি বেসমেন্ট ঝিল্লি এবং প্লাজমালেমা দিয়ে আচ্ছাদিত, যার মধ্যে ক্যাম্বিয়াল কোষ (মায়োসেটেলিওসাইট) অবস্থিত। প্লাজমালেমায় অনেক জায়গায় আঙুলের আকৃতির ছাপ রয়েছে - টি-টিউবুলস। তারা সারকোলেমাকে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম (এসআর) এর সাথে সংযুক্ত করে। ভিতরে অর্গানেলের স্বাভাবিক সেট রয়েছে: অসংখ্য নিউক্লিয়াস একটি পেরিফেরাল অবস্থান, মাইটোকন্ড্রিয়া ইত্যাদি দখল করে। SPR হল আন্তঃসংযুক্ত টিউবুলের একটি সিস্টেম যার একটি উচ্চ বিষয়বস্তু Ca +

সাইটোপ্লাজমের কেন্দ্রীয় অংশ নির্দিষ্ট অর্গানেল দ্বারা দখল করা হয় - মায়োফাইব্রিলস - অনুদৈর্ঘ্যভাবে অবস্থিত সংকোচন উপাদান।

চিত্র 10। সরকোমের গঠন

মায়োফাইব্রিলের কাঠামোগত একক হল সারকোমের। এটি দুটি জেড-মেমব্রেনের (টেলোফ্রাম) মধ্যে আবদ্ধ মায়োফাইব্রিলের একটি ক্রমাগত পুনরাবৃত্তিমূলক অংশ। সারকোমেরের মাঝখানে একটি লাইন M - মেসোফ্রাম রয়েছে। মায়োসিনের ফিলামেন্ট, একটি সংকোচনশীল প্রোটিন, মেসোফ্রামের সাথে এবং অ্যাক্টিন (এছাড়াও একটি সংকোচনযোগ্য প্রোটিন) টেলোফ্রামের সাথে সংযুক্ত থাকে।

এই সংকোচনশীল প্রোটিনগুলির বিকল্প ট্রান্সভার্স স্ট্রিয়েশন গঠন করে (চিত্র 10)। সারকোমেরে, একটি অ্যানিসোট্রপিক ডিস্ক (এ) আলাদা করা হয় - বিয়ারফ্রিংজেন্স সহ একটি ডিস্ক (মায়োসিন + অ্যাক্টিন শেষ হয়), একটি এইচ-জোন - শুধুমাত্র মায়োসিন ফিলামেন্ট (ডিস্ক A এর অংশ) এবং একটি আই-ডিস্ক - শুধুমাত্র অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট।

সারকোমেরের সংকোচনের সাথে, ডিস্ক I-এর সংক্ষিপ্তকরণ এবং আলোক অঞ্চল H-এর হ্রাস ঘটে।

সমগ্র পেশীর সংকোচন সারকোমেরের সংক্ষিপ্তকরণ দ্বারা নির্ধারিত হয় এবং অ্যাক্টোমায়োসিন কমপ্লেক্স গঠনের কারণে এর দৈর্ঘ্য হ্রাস পায়।

মায়োসিন একটি পুরু প্রোটিন অণু যা সারকোমেরের কেন্দ্রে অবস্থিত এবং দুটি চেইন নিয়ে গঠিত - হালকা এবং ভারী মেরোমায়োসিন। ক্রস বিভাগে, মায়োসিনের একটি ক্যামোমিলের আকার রয়েছে - কেন্দ্রীয় অংশ এবং মাথা নিচু করা। ফুসফুসের মেরোমায়োসিনের মাথার ATPase কার্যকলাপ রয়েছে, যা শুধুমাত্র অ্যাক্টিনের সক্রিয় সাইটের সাথে যোগাযোগের মুহূর্তে উদ্ভাসিত হয়।

অ্যাক্টিন হল একটি গ্লোবুলার প্রোটিন যা পুঁতির আকারে পরস্পরের সাথে জড়িত দুটি চেইন নিয়ে গঠিত। প্রতিটি গ্লোবুলে সক্রিয় সাইট রয়েছে যা ট্রপোমায়োসিন দ্বারা আচ্ছাদিত, এবং এর অবস্থান ট্রপোনিন দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। বিশ্রামে, অ্যাক্টিনের সক্রিয় সাইটগুলি মায়োসিন মাথার সাথে যোগাযোগ করে না, যেহেতু তারা ট্রপোমায়োসিন (চিত্র 11) দ্বারা একটি ঢাকনা আকারে আবৃত থাকে।

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া।

যখন মোটর নিউরন উত্তেজিত হয়, তখন আবেগগুলি মায়োনিউরাল প্লেটের কাছে যায় (অ্যাক্সন এবং প্লাজমোলেমার মধ্যে যোগাযোগের স্থান)। Acetylcholine (ACh) প্রিসিন্যাপ্টিক ঝিল্লি থেকে নিঃসৃত হয়, যা সিনাপটিক ফাটলের মধ্য দিয়ে যায় এবং প্লাজমা ঝিল্লিতে কাজ করে (এই জায়গায় এটিকে পোস্টসিনাপটিক বলা যেতে পারে), AC-এর রিসেপ্টর খুঁজে পায় এবং তাদের সাথে মিথস্ক্রিয়া ঝিল্লির ব্যাপ্তিযোগ্যতাকে প্রভাবিত করে। সোডিয়াম আয়ন। সোডিয়ামের ঝিল্লির ব্যাপ্তিযোগ্যতা বৃদ্ধি পায়, ডিপোলারাইজেশন ঘটে, যা এপির ঘটনা ঘটায়। এটি ঝিল্লি বরাবর ছড়িয়ে পড়ে এবং টি-টিউবুলে প্রেরণ করা হয়, যা SBP-এর সাথে ঘনিষ্ঠভাবে জড়িত। টি-টিউবুলসের এলাকায় পিডি ক্যালসিয়ামের জন্য এসপিআর ঝিল্লির ব্যাপ্তিযোগ্যতা বৃদ্ধি করে এবং ক্যালসিয়াম স্পন্দনের ফ্রিকোয়েন্সির উপর নির্ভর করে কোয়ান্টায় (অংশ) সাইটোপ্লাজমে নির্গত হয়।

ক্যালসিয়াম সারকোমের শর্টনিং মেকানিজমকে ট্রিগার করে। ক্যালসিয়ামের ঘনত্ব নির্ধারণ করে যে সারকোমের (এবং সম্পূর্ণ পেশী) কতটা হ্রাস পেয়েছে।

সাইটোপ্লাজমে নির্গত ক্যালসিয়াম ট্রপোনিন প্রোটিন খুঁজে পায়, এর সাথে মিথস্ক্রিয়া করে এবং এর গঠনগত পরিবর্তন ঘটায় (অর্থাৎ, এটি প্রোটিনের স্থানিক বিন্যাসকে পরিবর্তন করে)।

ট্রপোনিনের গঠনগত পরিবর্তন ট্রপোমায়োসিনকে তার স্থান থেকে স্থানান্তরিত করে, এইভাবে অ্যাক্টিনের সক্রিয় (প্রতিক্রিয়াশীল) স্থানটি খুলে দেয়।

তার মধ্যে খোলা এলাকামায়োসিন মাথা এমবেড করা হয়. এই পরিচিতি সিরিজে অবস্থিত এনজাইমেটিক সিস্টেমগুলিকে সক্রিয় করে। এবং দুটি প্রোটিনের এই যোগাযোগ, একটি গিয়ারের মতো, যান্ত্রিকভাবে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টকে সরকোমেরের কেন্দ্রে নিয়ে যায়। একটি অ্যাক্টিন ধাপ ঘটে।

যত বেশি অ্যাক্টিন ধাপ ঘটবে, সারকোমেরে তত বেশি সংক্ষিপ্ত হবে।

মায়োসিন হেড এবং অ্যাক্টিনের প্রতিক্রিয়াশীল সাইটের যোগাযোগের মুহুর্তে, মাথাটি ATPase কার্যকলাপ অর্জন করে।

ATP শক্তি কি জন্য ব্যবহৃত হয়?

- চিরুনির মতো আন্দোলনের উপর এবং অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে বন্ধন ভেঙে দেওয়া;

- ক্যালসিয়াম পাম্পের অপারেশনের জন্য;

- সোডিয়াম-পটাসিয়াম পাম্পের অপারেশনের জন্য।

এইভাবে, যত বেশি ক্যালসিয়াম নিঃসৃত হয়, তত বেশি অ্যাক্টো-মায়োসিন কমপ্লেক্স তৈরি হয়, মায়োসিন যত বেশি স্ট্রোক করে, তত বেশি সারকোমেরে ছোট হয়।

যত তাড়াতাড়ি মোটর নিউরন পেশী ফাইবার ঝিল্লিতে আবেগ প্রেরণ বন্ধ করে এবং টি-টিউবুলস থেকে পিডি এসআর-এ প্রবেশ করা বন্ধ করে, এসআর থেকে ক্যালসিয়াম নিঃসরণ বন্ধ হয়ে যায় এবং ক্যালসিয়াম পাম্পের কাজ বৃদ্ধি পায়, অ্যাক্টোমায়োসিন ব্রিজ ভেঙে যায়। , জেড-মেমব্রেন তার জায়গায় ফিরে আসে এবং সারকোমের শিথিল হয়। (এবং সাধারণভাবে পেশী)।

পেশী সংকোচনের পর্যায়গুলি।

পেশী সংকোচন একটি কিমোগ্রাফে নিবন্ধিত করা যেতে পারে। এটি করার জন্য, পেশী একটি ত্রিপদের সাথে সংযুক্ত করা হয়, এবং অন্য প্রান্তে - একটি লেখক, যা পেশী সংকোচন রেকর্ড করে (চিত্র 12)।

পেশী সংকোচনে, নিম্নলিখিত পর্যায়গুলি আলাদা করা হয়:

- সুপ্ত (0.01 সেকেন্ড) - উদ্দীপনা শুরু থেকে একটি দৃশ্যমান প্রতিক্রিয়া পর্যন্ত;

— সংকোচন পর্যায় (0.04 সেকেন্ড);

- শিথিলকরণ পর্ব (0.05 সেকেন্ড)।

সুতরাং, একটি একক পেশী সংকোচন 0.1 সেকেন্ড সময় নেয়। পেশী সংকোচনের সময়কালে, টিস্যুর উত্তেজনা পরিবর্তিত হয়, অর্থাৎ, উচ্চ-ফ্রিকোয়েন্সি উদ্দীপনার ক্রিয়াকলাপের অধীনে পুনরায় প্রতিক্রিয়া দেওয়ার ক্ষমতা।

তুলনামূলকভাবে কম ফ্রিকোয়েন্সিতে, প্রতিক্রিয়াটি একক পেশী সংকোচনের সিরিজের মতো দেখাবে (প্রতি সেকেন্ডে 10টি ডাল পর্যন্ত)।

টিটেনাস। সর্বোত্তম এবং হতাশাজনক ফ্রিকোয়েন্সি।

আপনি যদি প্রয়োগকৃত উদ্দীপনার ফ্রিকোয়েন্সি বাড়ান, তাহলে আপনি একটি ফ্রিকোয়েন্সি বেছে নিতে পারেন যেখানে প্রতিটি পরবর্তী উদ্দীপনা শিথিলকরণ পর্যায়ে কাজ করবে। এই ক্ষেত্রে, পেশী একটি অসম্পূর্ণভাবে শিথিল অবস্থা থেকে সংকুচিত হবে, এবং প্রতিক্রিয়া একটি ডেন্টেট টিটেনাস হবে। ব্যাঙের গ্যাস্ট্রোকনেমিয়াস পেশীর জন্য, ডেন্টেট টিটেনাস 10-এর বেশি, কিন্তু 20-এর কম কম্পাঙ্কে ঘটে (প্রতিটি পরবর্তী আবেগ 0.09 - 0.06 সেকেন্ডে আসে)

প্রতি সেকেন্ডে 20 টিরও বেশি স্পন্দনের ফ্রিকোয়েন্সি বৃদ্ধির সাথে (50 পর্যন্ত), একটি মসৃণ টিটেনাস রেকর্ড করা হয়, যেহেতু প্রতিটি নাড়ি সংকোচনের সময়কালের মধ্যে পড়ে এবং সংকুচিত অবস্থা থেকে পেশী সংকুচিত হয় (প্রতিটি পরবর্তী স্পন্দন আসে। 0.02 - 0.05 সেকেন্ড)।

দানাদার টিটেনাস একটি একক পেশী সংকোচনের চেয়ে বেশি এবং মসৃণটি আরও বেশি। টিটেনাস সংকোচনের সমষ্টি (সুপারপজিশন) এবং এসপিআর থেকে নির্গত ক্যালসিয়ামের উচ্চ ঘনত্বের উপর ভিত্তি করে। উদ্দীপনার ফ্রিকোয়েন্সি বৃদ্ধির সাথে, এসপিআর থেকে ক্যালসিয়ামের মুক্তি বৃদ্ধি পায়, যা কোয়ান্টায় মুক্তি পায় এবং ফিরে আসার সময় নেই।

কিন্তু সমস্ত উচ্চ-ফ্রিকোয়েন্সি উদ্দীপনা সর্বোত্তম সংকোচনের কারণ হয় না। প্রায়শই, সর্বোত্তম সংকোচনের ফলে একটি মসৃণ টিটেনাস হয়।

সর্বোত্তম ফ্রিকোয়েন্সি - উচ্চ-ফ্রিকোয়েন্সি উদ্দীপকের কর্মের সর্বাধিক প্রতিক্রিয়া।

খুব উচ্চ ফ্রিকোয়েন্সি উদ্দীপনা প্রতিক্রিয়া কমাতে পারে, এবং তারপর একটি ফ্রিকোয়েন্সি pessimum ঘটে। প্রতি সেকেন্ডে 100টি স্পন্দনের ফ্রিকোয়েন্সিতে, উদ্দীপনাটি সুপ্ত পর্বের শেষে পৌঁছে যায় (প্রতিটি পরবর্তী পালস 0.01 সেকেন্ডের পরে আসে), এবং প্রতিক্রিয়া হিসাবে একটি একক পেশী সংকোচন ঘটে। 200 স্পন্দন / সেকেন্ডের ফ্রিকোয়েন্সিতে (প্রতিটি পরবর্তী পালস 0.005 সেকেন্ডের পরে আসে), হয় একটি একক পেশী সংকোচন ঘটে, বা কোন প্রতিক্রিয়া হয় না।

পিরিয়ডের সময় প্রতিক্রিয়া হ্রাস করা হতাশাবাদ পরম বা আপেক্ষিক অবাধ্যতার সময়কালে উদ্দীপকের কর্মের সাথে যুক্ত। পরম অবাধ্যতা 0.005 সেকেন্ড লাগে। তারপরে, আপেক্ষিক অবাধ্যতার সময়কালে, উত্তেজনা 100% এর নিচে থাকে। উত্তেজনা 0.01 সেকেন্ড পরে পুনরুদ্ধার করা হয়। (চিত্র 13)।

পেশী সংকোচনএটি একটি জটিল মেকানো-রাসায়নিক প্রক্রিয়া যার সময় এটিপির হাইড্রোলাইটিক ভাঙ্গনের রাসায়নিক শক্তি পেশী দ্বারা সঞ্চালিত যান্ত্রিক কাজে রূপান্তরিত হয়।

বর্তমানে, এই প্রক্রিয়াটি এখনও সম্পূর্ণরূপে ব্যাখ্যা করা হয়নি। তবে নিম্নলিখিতগুলি নির্দিষ্টভাবে পরিচিত:

1. পেশী কাজের জন্য প্রয়োজনীয় শক্তির উৎস হল ATP;

2. ATP এর হাইড্রোলাইসিস, শক্তির মুক্তির সাথে, মায়োসিন দ্বারা অনুঘটক হয়, যা ইতিমধ্যে উল্লেখ করা হয়েছে, এনজাইমেটিক কার্যকলাপ রয়েছে;

3. পেশী সংকোচনের ট্রিগার মেকানিজম হল মায়োসাইটের সারকোপ্লাজমে Ca 2+ আয়নের ঘনত্ব বৃদ্ধি, যা একটি মোটর নার্ভ ইম্পালস দ্বারা সৃষ্ট হয়;

4. পেশী সংকোচনের সময়, মায়োফাইব্রিলগুলির পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টগুলির মধ্যে ক্রস ব্রিজ বা আঠালো উপস্থিত হয়;

5. পেশী সংকোচনের সময়, পাতলা থ্রেডগুলি পুরুগুলির সাথে স্লাইড করে, যা মায়োফাইব্রিল এবং সম্পূর্ণ পেশী ফাইবারকে ছোট করে তোলে।

পেশী সংকোচনের আণবিক প্রক্রিয়া ব্যাখ্যা করার জন্য অনেক অনুমান রয়েছে। বর্তমান সময়ে সবচেয়ে যুক্তিসঙ্গত হয় অনুমান « নৌকা দাঁড় টানতে » বা « রোয়িং হাইপোথিসিস » এইচ হাক্সলি। একটি সরলীকৃত আকারে, এর সারমর্মটি নিম্নরূপ।

বিশ্রামে থাকা পেশীতে, মায়োফাইব্রিলগুলির পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টগুলি একে অপরের সাথে সংযুক্ত থাকে না, যেহেতু অ্যাক্টিন অণুর বাঁধাই স্থানগুলি ট্রপোমায়োসিন অণু দ্বারা বন্ধ হয়ে যায়।

পেশী সংকোচন একটি মোটর নার্ভ ইম্পালসের প্রভাবে ঘটে, যা স্নায়ু ফাইবার বরাবর প্রচারিত ঝিল্লি ব্যাপ্তিযোগ্যতা বৃদ্ধির একটি তরঙ্গ। বর্ধিত ব্যাপ্তিযোগ্যতার এই তরঙ্গ নিউরোমাসকুলার সংযোগের মাধ্যমে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামের টি-সিস্টেমে সঞ্চারিত হয় এবং অবশেষে ক্যালসিয়াম আয়নগুলির উচ্চ ঘনত্বযুক্ত সিস্টারনে পৌঁছায়। ট্যাঙ্ক প্রাচীরের ব্যাপ্তিযোগ্যতা উল্লেখযোগ্য বৃদ্ধির ফলে ( এটাও একটা ঝিল্লি!ক্যালসিয়াম আয়নগুলি ট্যাঙ্কগুলি ছেড়ে দেয় এবং তাদের ঘনত্ব সারকোপ্লাজমে খুব বেশি থাকে একটি ছোট সময় (প্রায় 3 এমএস)প্রায় 1000 গুণ বৃদ্ধি পায়। ক্যালসিয়াম আয়ন, উচ্চ ঘনত্বে থাকা, পাতলা ফিলামেন্টের প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত করে - ট্রপোনিন এবং এর স্থানিক আকৃতি পরিবর্তন করে ( গঠন)।ট্রপোনিনের গঠনের পরিবর্তনের ফলে, ট্রপোমায়োসিন অণুগুলি ফাইব্রিলার অ্যাক্টিন খাঁজ বরাবর স্থানচ্যুত হয়, যা পাতলা ফিলামেন্টের ভিত্তি তৈরি করে এবং অ্যাক্টিন অণুগুলির ক্ষেত্রটিকে মুক্তি দেয় যা আবদ্ধ করার উদ্দেশ্যে করা হয়। মায়োসিন মাথা। ফলস্বরূপ, মায়োসিন এবং অ্যাক্টিনের মধ্যে ( সেগুলো. পুরু এবং পাতলা সুতার মধ্যে)একটি ট্রান্সভার্স ব্রিজ দেখা যাচ্ছে, 90 কোণে অবস্থিত º . যেহেতু পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টে প্রচুর পরিমাণে মায়োসিন এবং অ্যাক্টিন অণু থাকে (প্রায় 300টি প্রতিটি). তারপর পেশী filaments মধ্যে একটি বরং প্রচুর সংখকক্রস ব্রিজ বা adhesions. একটি ইলেক্ট্রন মাইক্রোগ্রাফে ( চাল পনের)এটি স্পষ্টভাবে দেখা যায় যে পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টের মধ্যে প্রচুর সংখ্যক ট্রান্সভার্স ব্রিজ রয়েছে।

ভাত। পনের. একটি অনুদৈর্ঘ্যের একটি ইলেক্ট্রন মাইক্রোগ্রাফ কাটা

মায়োফাইব্রিল সাইট(বিবর্ধন 300,000 বার)(এল. স্ট্রিনার, 1985)

অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে একটি বন্ধন গঠনের সাথে পরবর্তীটির ATPase কার্যকলাপ বৃদ্ধি পায় ( সেগুলো. অ্যাক্টিন অ্যালোস্টেরিক এনজাইম অ্যাক্টিভেটরের মতো কাজ করে). ATP এর হাইড্রোলাইসিসের ফলে:

অধ্যায় 1. উত্তেজক টিস্যু

পেশী টিস্যুর ফিজিওলজি

কঙ্কাল পেশী

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া

কঙ্কাল পেশী একটি জটিল সিস্টেম যা রাসায়নিক শক্তিকে যান্ত্রিক কাজ এবং তাপে রূপান্তর করে। বর্তমানে, এই রূপান্তরের আণবিক প্রক্রিয়াগুলি ভালভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে।

পেশী ফাইবারের কাঠামোগত সংগঠন। একটি পেশী ফাইবার হল একটি বহু-নিউক্লিয়ার কাঠামো যা একটি ঝিল্লি দ্বারা বেষ্টিত এবং একটি বিশেষ সংকোচন যন্ত্র ধারণ করে - মায়োফাইব্রিলস। উপরন্তু, পেশী ফাইবারের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদানগুলি হল মাইটোকন্ড্রিয়া, অনুদৈর্ঘ্য টিউবুলের একটি সিস্টেম - সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম (জালিকা) এবং ট্রান্সভার্স টিউবুলসের একটি সিস্টেম - টি-সিস্টেম। পেশী কোষের সংকোচনযন্ত্রের কার্যকরী একক হল সারকোমের (চিত্র 2.20, A); মায়োফাইব্রিল সারকোমেরেস দিয়ে গঠিত। সারকোমেরেস জেড-প্লেট দ্বারা একে অপরের থেকে পৃথক করা হয়। মায়োফাইব্রিলের সারকোমেরেস সিরিজে সাজানো থাকে, তাই সারকোমেরেসের সংকোচনের ফলে মায়োফাইব্রিলের সংকোচন ঘটে এবং পেশী ফাইবার সামগ্রিকভাবে ছোট হয়ে যায়।

একটি হালকা মাইক্রোস্কোপে পেশী তন্তুগুলির গঠন অধ্যয়ন তাদের ট্রান্সভার্স স্ট্রিয়েশন প্রকাশ করা সম্ভব করেছে। ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপিক গবেষণায় দেখা গেছে যে ট্রান্সভার্স স্ট্রিয়েশনটি মায়োফাইব্রিলের সংকোচনশীল প্রোটিনের বিশেষ সংগঠনের কারণে হয় - অ্যাক্টিন (আণবিক ওজন 42,000) এবং মায়োসিন (আণবিক ওজন প্রায় 500,000)। অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি প্রায় 36.5 এনএম পিচ সহ একটি ডাবল হেলিক্সে পেঁচানো একটি ডাবল থ্রেড দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। এই ফিলামেন্টগুলি, 1 μm দীর্ঘ এবং 6-8 nm ব্যাস, সংখ্যা প্রায় 2000, এক প্রান্তে Z-প্লেটের সাথে সংযুক্ত থাকে। অ্যাক্টিন হেলিক্সের অনুদৈর্ঘ্য খাঁজে প্রোটিন ট্রপোমায়োসিনের ফিলামেন্টাস অণু রয়েছে। 40 এনএম এর একটি ধাপে, অন্য প্রোটিনের একটি অণু, ট্রোপোনিন, ট্রপোমায়োসিন অণুর সাথে সংযুক্ত থাকে। অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া প্রক্রিয়ায় ট্রপোনিন এবং ট্রপোমায়োসিন একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। সারকোমেরের মাঝখানে, অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলির মধ্যে, প্রায় 1.6 µm লম্বা পুরু মায়োসিন ফিলামেন্ট রয়েছে। একটি পোলারাইজিং মাইক্রোস্কোপে, এই অঞ্চলটি একটি গাঢ় ডোরা হিসাবে দৃশ্যমান হয় (বাইরেফ্রিঞ্জেন্সের কারণে) - একটি অ্যানিসোট্রপিক এ-ডিস্ক। এর কেন্দ্রে একটি হালকা এইচ-স্ট্রাইপ দৃশ্যমান। বিশ্রামে এতে কোনো অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট নেই। এ-ডিস্কের উভয় পাশে, হালকা আইসোট্রপিক স্ট্রাইপগুলি দৃশ্যমান - অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট দ্বারা গঠিত আই-ডিস্ক। বিশ্রামে, অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টগুলি একে অপরকে সামান্য ওভারল্যাপ করে যাতে সারকোমেরের মোট দৈর্ঘ্য প্রায় 2.5 µm হয়। এইচ-ব্যান্ডের কেন্দ্রে ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি একটি এম-লাইন প্রকাশ করেছে, একটি কাঠামো যা মায়োসিন ফিলামেন্ট ধারণ করে। একটি পেশী ফাইবারের একটি ক্রস বিভাগে, আপনি মায়োফিলামেন্টের ষড়ভুজ সংগঠন দেখতে পারেন: প্রতিটি মায়োসিন ফিলামেন্ট ছয়টি অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট দ্বারা বেষ্টিত (চিত্র 2.20, বি)।

ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি দেখায় যে মায়োসিন ফিলামেন্টের পাশে ট্রান্সভার্স ব্রিজ নামক প্রোট্রুশন পাওয়া যায়। তারা 120° কোণে মায়োসিন ফিলামেন্টের অক্ষের সাপেক্ষে ভিত্তিক। আধুনিক ধারণা অনুসারে, ট্রান্সভার্স ব্রিজ একটি মাথা এবং একটি ঘাড় নিয়ে গঠিত। অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হওয়ার পরে মাথা একটি উচ্চারিত ATPase কার্যকলাপ অর্জন করে। ঘাড়ের স্থিতিস্থাপক বৈশিষ্ট্য রয়েছে এবং এটি একটি সুইভেল, তাই ক্রস ব্রিজের মাথাটি তার অক্ষের চারপাশে ঘুরতে পারে।

হস্তক্ষেপ মাইক্রোস্কোপির সংমিশ্রণে মাইক্রোইলেক্ট্রোড প্রযুক্তির ব্যবহার এটি স্থাপন করা সম্ভব করেছে যে জেড-প্লেটের এলাকায় বৈদ্যুতিক উদ্দীপনার প্রয়োগ সারকোমেরের সংকোচনের দিকে পরিচালিত করে, যখন ডিস্ক A জোনের আকার পরিবর্তন হয় না। , এবং H এবং I ব্যান্ডের আকার হ্রাস পায়। এই পর্যবেক্ষণগুলি নির্দেশ করে যে মায়োসিন ফিলামেন্টের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন হয় না। পেশী প্রসারিত করার সময় অনুরূপ ফলাফল প্রাপ্ত হয়েছিল - অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের সঠিক দৈর্ঘ্য পরিবর্তিত হয়নি। এই পরীক্ষাগুলির ফলস্বরূপ, এটি প্রমাণিত হয়েছে যে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টগুলির পারস্পরিক ওভারল্যাপের অঞ্চল পরিবর্তিত হয়েছে। এই তথ্যগুলি এন. হাক্সলি এবং এ. হাক্সলিকে পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া ব্যাখ্যা করার জন্য ফিলামেন্ট স্লাইডিংয়ের তত্ত্বটি স্বাধীনভাবে প্রস্তাব করার অনুমতি দেয়। এই তত্ত্ব অনুসারে, সংকোচনের সময়, ঘন মায়োসিন ফিলামেন্টের তুলনায় পাতলা অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সক্রিয় আন্দোলনের কারণে সারকোমেরের আকার হ্রাস পায়। বর্তমানে, এই প্রক্রিয়াটির অনেক বিবরণ স্পষ্ট করা হয়েছে, এবং তত্ত্বটি পরীক্ষামূলক নিশ্চিতকরণ পেয়েছে।

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া। পেশী ফাইবারের সংকোচনের সময়, এতে নিম্নলিখিত রূপান্তর ঘটে:

উ: ইলেক্ট্রোকেমিক্যাল রূপান্তর:

2. টি-সিস্টেম বরাবর পিডির প্রচার।

3. টি-সিস্টেম এবং সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামের যোগাযোগ অঞ্চলের বৈদ্যুতিক উদ্দীপনা, এনজাইমগুলির সক্রিয়করণ, ইনোসিটল ট্রাইফসফেট গঠন, Ca2+ আয়নের অন্তঃকোষীয় ঘনত্ব বৃদ্ধি।

B. কেমোমেকানিক্যাল রূপান্তর:

4. ট্রপোনিনের সাথে Ca2+ আয়নের মিথস্ক্রিয়া, অ্যাক্টিন ফিলামেন্টে সক্রিয় কেন্দ্রের মুক্তি।

5. অ্যাক্টিনের সাথে মায়োসিন মাথার মিথস্ক্রিয়া, মাথা ঘোরানো এবং ইলাস্টিক ট্র্যাকশনের বিকাশ।

6. একে অপরের সাপেক্ষে অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের স্লাইডিং, সারকোমেরের আকার হ্রাস, টান বা পেশী ফাইবার ছোট হয়ে যাওয়া।

মোটর নিউরন থেকে পেশী ফাইবারে উত্তেজনার স্থানান্তর মধ্যস্থতাকারী এসিটাইলকোলিন (ACh) এর সাহায্যে ঘটে। শেষ প্লেটের কোলিনার্জিক রিসেপ্টরের সাথে এসিএইচ-এর মিথস্ক্রিয়া এসিএইচ-সংবেদনশীল চ্যানেলগুলির সক্রিয়করণের দিকে পরিচালিত করে এবং একটি শেষ প্লেটের সম্ভাবনার চেহারা দেয়, যা 60 এমভিতে পৌঁছাতে পারে। এই ক্ষেত্রে, শেষ প্লেটের ক্ষেত্রটি পেশী ফাইবার ঝিল্লির জন্য বিরক্তিকর স্রোতের উত্স হয়ে ওঠে এবং শেষ প্লেটের সংলগ্ন কোষের ঝিল্লির অঞ্চলে, এপি ঘটে, যা প্রায় গতিতে উভয় দিকেই প্রচার করে। 36 oC তাপমাত্রায় 3-5 m/s. সুতরাং, এপি প্রজন্ম পেশী সংকোচনের প্রথম পর্যায়।

দ্বিতীয় পর্যায় হল টিউবুলের ট্রান্সভার্স সিস্টেম বরাবর পেশী ফাইবারে AP-এর বিস্তার, যা পৃষ্ঠের ঝিল্লি এবং পেশী ফাইবারের সংকোচনযন্ত্রের মধ্যে একটি লিঙ্ক হিসাবে কাজ করে। টি-সিস্টেম দুটি প্রতিবেশী সারকোমেরের সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামের টার্মিনাল সিস্টারনের সাথে ঘনিষ্ঠ যোগাযোগে রয়েছে। যোগাযোগ সাইটের বৈদ্যুতিক উদ্দীপনা যোগাযোগের স্থানে অবস্থিত এনজাইমগুলির সক্রিয়করণ এবং ইনোসিটল ট্রাইফসফেট গঠনের দিকে পরিচালিত করে। ইনোসিটল ট্রাইফসফেট টার্মিনাল সিস্টারনগুলির ঝিল্লিতে ক্যালসিয়াম চ্যানেলগুলিকে সক্রিয় করে, যার ফলে সিস্টারন থেকে Ca2+ আয়ন নিঃসৃত হয় এবং Ca2+ এর অন্তঃকোষীয় ঘনত্ব 107 থেকে 105 M পর্যন্ত বৃদ্ধি পায়। প্রক্রিয়াগুলির সম্পূর্ণতা আন্তঃকোষীয় বৃদ্ধির দিকে পরিচালিত করে। Ca2+ এর ঘনত্ব হল পেশী সংকোচনের তৃতীয় পর্যায়ের সারাংশ। এইভাবে, প্রথম পর্যায়ে, AP এর বৈদ্যুতিক সংকেত একটি রাসায়নিক সংকেতে রূপান্তরিত হয় - অন্তঃকোষীয় Ca2+ ঘনত্বের বৃদ্ধি, অর্থাৎ, একটি ইলেক্ট্রোকেমিক্যাল রূপান্তর।

Ca2+ আয়নগুলির অন্তঃকোষীয় ঘনত্ব বৃদ্ধির সাথে, ট্রপোমায়োসিন অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের মধ্যে খাঁজে স্থানান্তরিত হয়, যখন অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি মায়োসিন ক্রস-ব্রিজগুলি ইন্টারঅ্যাক্ট করতে পারে এমন জায়গাগুলিকে উন্মুক্ত করে। ট্রপোমায়োসিনের এই স্থানচ্যুতি Ca2+ বাঁধার উপর ট্রপোনিন প্রোটিন অণুর গঠনের পরিবর্তনের কারণে। অতএব, অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া প্রক্রিয়াতে Ca2+ আয়নগুলির অংশগ্রহণ ট্রপোনিন এবং ট্রপোমায়োসিনের মাধ্যমে মধ্যস্থতা করা হয়।

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়াতে ক্যালসিয়ামের অপরিহার্য ভূমিকা প্রোটিন অ্যাকোরিন ব্যবহারের পরীক্ষায় প্রমাণিত হয়েছিল, যা ক্যালসিয়ামের সাথে মিথস্ক্রিয়া করার সময় আলো নির্গত করে। অ্যাকোরিন ইনজেকশন দেওয়ার পরে, পেশী ফাইবার বৈদ্যুতিক উদ্দীপনার শিকার হয়েছিল এবং একই সাথে আইসোমেট্রিক মোড এবং অ্যাকোরিন লুমিনেসেন্সে পেশীর টান পরিমাপ করা হয়েছিল। উভয় বক্ররেখা সম্পূর্ণরূপে একে অপরের সাথে সম্পর্কযুক্ত ছিল (চিত্র 2.21)। এইভাবে, ইলেক্ট্রোমেকানিকাল কাপলিং এর চতুর্থ পর্যায় হল ট্রপোনিনের সাথে ক্যালসিয়ামের মিথস্ক্রিয়া।

ইলেক্ট্রোমেকানিক্যাল কাপলিং এর পরের, পঞ্চম, পর্যায়টি হল ক্রস ব্রিজের মাথার অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে সংযুক্ত করা বেশ কয়েকটি ক্রমানুসারে অবস্থিত স্থিতিশীল কেন্দ্রগুলির প্রথমটিতে। এই ক্ষেত্রে, মায়োসিন মাথাটি তার অক্ষের চারপাশে ঘোরে, কারণ এটিতে বেশ কয়েকটি সক্রিয় কেন্দ্র রয়েছে যা ক্রমান্বয়ে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সংশ্লিষ্ট কেন্দ্রগুলির সাথে যোগাযোগ করে। মাথার ঘূর্ণন ট্রান্সভার্স ব্রিজের ঘাড়ের ইলাস্টিক ইলাস্টিক ট্র্যাকশনের বৃদ্ধি এবং চাপ বৃদ্ধির দিকে পরিচালিত করে। সংকোচনের বিকাশের প্রক্রিয়ার প্রতিটি নির্দিষ্ট মুহুর্তে, ক্রস ব্রিজগুলির মাথাগুলির একটি অংশ অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে সংযোগে থাকে, অন্যটি মুক্ত থাকে, অর্থাৎ, অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে তাদের মিথস্ক্রিয়াটির একটি ক্রম রয়েছে। এটি হ্রাস প্রক্রিয়ার মসৃণতা নিশ্চিত করে। চতুর্থ এবং পঞ্চম পর্যায়ে, কেমোমেকানিকাল রূপান্তর ঘটে।

আরও পড়ুন: পিতামাতার ছুটি কখন শেষ হয়?

অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে ট্রান্সভার্স ব্রিজগুলির মাথাগুলিকে সংযোগ এবং সংযোগ বিচ্ছিন্ন করার ধারাবাহিক প্রতিক্রিয়া একে অপরের তুলনায় পাতলা এবং পুরু ফিলামেন্টগুলির স্লাইডিং এবং সারকোমেরের আকার এবং পেশীর মোট দৈর্ঘ্য হ্রাসের দিকে পরিচালিত করে, যা হল ষষ্ঠ পর্যায়। বর্ণিত প্রক্রিয়াগুলির সামগ্রিকতা হল স্লাইডিং থ্রেডের তত্ত্বের সারাংশ

এটি মূলত বিশ্বাস করা হয়েছিল যে Ca2+ আয়নগুলি মায়োসিনের ATPase কার্যকলাপের জন্য একটি কোফ্যাক্টর হিসাবে কাজ করে। আরও গবেষণা এই ধারণাটিকে অস্বীকার করেছে। একটি বিশ্রাম পেশীতে, অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের কার্যত কোন ATPase কার্যকলাপ নেই। অ্যাক্টিনের সাথে মায়োসিন হেড সংযুক্ত হওয়ার ফলে মাথা ATPase কার্যকলাপ অর্জন করে।

মায়োসিন হেডের ATPase কেন্দ্রে ATP-এর হাইড্রোলাইসিস পরবর্তীটির গঠনের পরিবর্তন এবং এটি একটি নতুন, উচ্চ-শক্তির অবস্থায় স্থানান্তরের সাথে থাকে। অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের একটি নতুন কেন্দ্রে মায়োসিন মাথার পুনরায় সংযুক্তি আবার মাথার ঘূর্ণনের দিকে নিয়ে যায়, যা এতে সঞ্চিত শক্তি দ্বারা সরবরাহ করা হয়। অ্যাক্টিনের সাথে মায়োসিন হেডের সংযোগ এবং সংযোগ বিচ্ছিন্ন হওয়ার প্রতিটি চক্রে, প্রতি সেতুতে একটি ATP অণু বিভক্ত হয়। ঘূর্ণনের গতি ATP এর বিভাজনের হার দ্বারা নির্ধারিত হয়। স্পষ্টতই, দ্রুত ফাসিক ফাইবারগুলি প্রতি ইউনিট সময় উল্লেখযোগ্যভাবে বেশি ATP ব্যবহার করে এবং ধীর তন্তুগুলির তুলনায় টনিক লোডিংয়ের সময় কম রাসায়নিক শক্তি সঞ্চয় করে। এইভাবে, কেমোমেকানিক্যাল ট্রান্সফরমেশনের প্রক্রিয়ায়, এটিপি মায়োসিন হেড এবং অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের বিচ্ছেদ নিশ্চিত করে এবং অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের অন্য অংশের সাথে মায়োসিন হেডের আরও মিথস্ক্রিয়া করার জন্য শক্তি সরবরাহ করে। এই প্রতিক্রিয়া 106M এর উপরে ক্যালসিয়াম ঘনত্বে সম্ভব।

পেশী ফাইবার সংক্ষিপ্ত করার বর্ণিত প্রক্রিয়াগুলি পরামর্শ দেয় যে শিথিলকরণের জন্য প্রাথমিকভাবে Ca2+ আয়নগুলির ঘনত্ব হ্রাস করা প্রয়োজন। এটা পরীক্ষামূলকভাবে প্রমাণিত হয়েছে যে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলাম আছে বিশেষ প্রক্রিয়া- একটি ক্যালসিয়াম পাম্প যা সক্রিয়ভাবে সিস্টারনে ক্যালসিয়াম ফেরত দেয়। ক্যালসিয়াম পাম্পের সক্রিয়করণ অজৈব ফসফেট দ্বারা সঞ্চালিত হয়, যা এটিপির হাইড্রোলাইসিসের সময় গঠিত হয় এবং ক্যালসিয়াম পাম্পের শক্তি সরবরাহও এটিপির হাইড্রোলাইসিসের সময় উত্পন্ন শক্তির কারণে হয়। এইভাবে, এটিপি হল দ্বিতীয় সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ ফ্যাক্টর, যা শিথিলকরণ প্রক্রিয়ার জন্য একেবারে প্রয়োজনীয়। মৃত্যুর পরে কিছু সময়ের জন্য, মোটর নিউরনের টনিক প্রভাব বন্ধ হওয়ার কারণে পেশীগুলি নরম থাকে (অধ্যায় 4 দেখুন)। তারপরে এটিপি ঘনত্ব একটি জটিল স্তরের নীচে হ্রাস পায় এবং অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট থেকে মায়োসিন মাথার বিচ্ছিন্ন হওয়ার সম্ভাবনা অদৃশ্য হয়ে যায়। কঙ্কালের পেশীগুলির গুরুতর অনমনীয়তার সাথে কঠোর মর্টিসের একটি ঘটনা রয়েছে।

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া

শরীরের সমস্ত পেশী মসৃণ এবং স্ট্রাইটেড বিভক্ত। স্ট্রিয়েটেড পেশী দুটি প্রকারে বিভক্ত: কঙ্কালের পেশী এবং মায়োকার্ডিয়াম।

পেশী ফাইবারের গঠন

পেশী কোষের ঝিল্লি, যাকে সারকোলেমা বলা হয়, বৈদ্যুতিকভাবে উত্তেজনাপূর্ণ এবং একটি কর্ম সম্ভাবনা পরিচালনা করতে সক্ষম। পেশী কোষে এই প্রক্রিয়াগুলি স্নায়ু কোষের মতো একই নীতি অনুসারে ঘটে। পেশী ফাইবারের বিশ্রামের সম্ভাবনা প্রায় -90 mV, অর্থাৎ নার্ভ ফাইবারের (-70 mV) থেকে কম; ক্রিটিক্যাল ডিপোলারাইজেশন, যেখানে পৌঁছানোর পর একটি অ্যাকশন পটেনশিয়াল তৈরি হয়, তা স্নায়ু তন্তুর মতোই। তাই: পেশী ফাইবারের উত্তেজনা স্নায়ু ফাইবারের উত্তেজনার চেয়ে কিছুটা কম, যেহেতু পেশী কোষকে প্রচুর পরিমাণে বিধ্বংসী হতে হবে।

উদ্দীপনা একটি পেশী ফাইবার প্রতিক্রিয়া হয় হ্রাস. কোষের সংকোচন যন্ত্র যা সম্পাদন করে- মায়োফাইব্রিলস. তারা দুই ধরনের থ্রেড গঠিত strands: পুরু - মায়োসিন. এবং পাতলা - অভিনয়. পুরু ফিলামেন্টে (15 nm ব্যাস এবং 1.5 µm লম্বা) শুধুমাত্র একটি প্রোটিন, মায়োসিন থাকে। পাতলা ফিলামেন্টে (7 nm ব্যাস এবং 1 µm লম্বা) তিন ধরনের প্রোটিন থাকে: অ্যাক্টিন, ট্রপোমায়োসিন এবং ট্রপোনিন।

অভিনয়একটি দীর্ঘ প্রোটিন ফিলামেন্ট, যার মধ্যে পৃথক গ্লোবুলার প্রোটিন এমনভাবে সংযুক্ত থাকে যে পুরো কাঠামোটি একটি প্রসারিত চেইন। গ্লোবুলার অ্যাক্টিন (জি-অ্যাক্টিন) এর অণুগুলির অন্যান্য অনুরূপ অণুর সাথে পার্শ্বীয় এবং টার্মিনাল বাইন্ডিং সাইট রয়েছে। ফলস্বরূপ, তারা এমনভাবে একত্রিত হয় যে তারা একটি কাঠামো তৈরি করে যা প্রায়শই একসাথে সংযুক্ত দুটি পুঁতির সাথে তুলনা করা হয়। জি-অ্যাক্টিন অণু থেকে গঠিত ফিতা একটি সর্পিল মধ্যে পেঁচানো হয়। এই গঠনকে বলা হয় ফাইব্রিলার অ্যাক্টিন (এফ-অ্যাক্টিন)। হেলিক্স পিচ (কুণ্ডলীর দৈর্ঘ্য) 38 এনএম; প্রতিটি হেলিক্স কয়েলে 7 জোড়া জি-অ্যাক্টিন রয়েছে। জি-অ্যাক্টিনের পলিমারাইজেশন, অর্থাৎ, এফ-অ্যাক্টিনের গঠন, এটিপির শক্তির কারণে ঘটে এবং বিপরীতভাবে, যখন এফ-অ্যাক্টিন ধ্বংস হয়ে যায়, তখন শক্তি নির্গত হয়।

ডুমুর। 1. এফ-অ্যাক্টিনে পৃথক জি-অ্যাক্টিন গ্লোবুলসের ফিউশন

অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সর্পিল খাঁজ বরাবর প্রোটিন ট্রপোমায়োসিন রয়েছে। ট্রপোমায়োসিনের প্রতিটি স্ট্র্যান্ড, যা 41 এনএম দীর্ঘ, দুটি অভিন্ন α-চেইন নিয়ে গঠিত, যা 7 এনএম দৈর্ঘ্যের মোড়ের সাথে একটি সর্পিলে পরিণত হয়। ট্রপোমায়োসিনের দুটি অণু এফ-অ্যাক্টিনের এক বাঁক বরাবর অবস্থিত। প্রতিটি ট্রপোমায়োসিন অণু পরেরটির সাথে সামান্য ওভারল্যাপ করে, ফলে একটি ট্রপোমায়োসিন ফিলামেন্ট তৈরি হয় যা ক্রমাগত অ্যাক্টিন বরাবর প্রসারিত হয়।

চিত্র 2। মায়োফাইব্রিলের একটি পাতলা ফিলামেন্টের গঠন

স্ট্রাইটেড পেশী কোষগুলিতে, অ্যাক্টিন এবং ট্রপোমায়োসিন ছাড়াও, পাতলা ফিলামেন্টের সংমিশ্রণে প্রোটিন ট্রপোনিনও অন্তর্ভুক্ত থাকে। এই গ্লোবুলার প্রোটিনের একটি জটিল গঠন রয়েছে। এটি তিনটি সাবুনিট নিয়ে গঠিত, যার প্রত্যেকটি সংকোচন প্রক্রিয়ায় তার কার্য সম্পাদন করে।

পুরু থ্রেডঅনেক অণু দ্বারা গঠিত মায়োসিন. একটি বান্ডিল মধ্যে সংগৃহীত। প্রতিটি মায়োসিন অণু 155 এনএম দীর্ঘ এবং 2 এনএম ব্যাস ছয়টি পলিপেপটাইড ফিলামেন্ট নিয়ে গঠিত: দুটি দীর্ঘ এবং চারটি ছোট। লম্বা চেইনগুলি 7.5 এনএম পিচ হেলিক্সে একত্রে কুণ্ডলী করা হয় এবং মায়োসিন অণুর ফাইব্রিলার অংশ গঠন করে। অণুর এক প্রান্তে, এই চেইনগুলি খুলে যায় এবং একটি কাঁটাযুক্ত প্রান্ত তৈরি করে। এই প্রান্তগুলির প্রতিটি দুটি ছোট চেইন সহ একটি জটিল গঠন করে, অর্থাৎ প্রতিটি অণুর উপরে দুটি মাথা রয়েছে। এটি মায়োসিন অণুর গ্লোবুলার অংশ।

চিত্র 3. মায়োসিন অণুর গঠন।

মায়োসিনে দুটি খণ্ডকে আলাদা করা হয়েছে: হালকা মেরোমায়োসিন (এলএমএম) এবং ভারী মেরোমায়োসিন (এইচএমএম), তাদের মধ্যে একটি কবজা রয়েছে। TMM দুটি উপখণ্ড নিয়ে গঠিত: S 1 এবং S 2। LMM এবং সাবফ্র্যাগমেন্ট S 2 থ্রেডের একটি বান্ডিলে নেস্ট করা হয় এবং সাবফ্র্যাগমেন্ট S 1 পৃষ্ঠের উপরে প্রসারিত হয়। এই প্রসারিত প্রান্ত (মায়োসিন হেড) অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সক্রিয় সাইটে আবদ্ধ করতে এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের বান্ডিলের দিকে ঝোঁকের কোণ পরিবর্তন করতে সক্ষম। এলএমএমগুলির মধ্যে ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক মিথস্ক্রিয়াগুলির কারণে একটি বান্ডিলে পৃথক মায়োসিন অণুর সংমিশ্রণ ঘটে। থ্রেডের কেন্দ্রীয় অংশের কোন মাথা নেই। মায়োসিন অণুর সমগ্র কমপ্লেক্স 1.5 µm এর বেশি বিস্তৃত। এটি প্রকৃতিতে পরিচিত সবচেয়ে বড় জৈবিক আণবিক গঠনগুলির মধ্যে একটি।

একটি পোলারাইজিং মাইক্রোস্কোপের মাধ্যমে একটি স্ট্রাইটেড পেশীর অনুদৈর্ঘ্য বিভাগ দেখার সময়, আলো এবং অন্ধকার এলাকাগুলি দৃশ্যমান হয়। অন্ধকার অঞ্চলগুলি (ডিস্কগুলি) অ্যানিসোট্রপিক: মেরুকৃত আলোতে, তারা অনুদৈর্ঘ্য দিকে স্বচ্ছ এবং অনুপ্রস্থ দিকে অস্বচ্ছ দেখায়, A অক্ষর দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। হালকা অঞ্চলগুলি আইসোট্রপিক এবং I অক্ষর দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। ডিস্ক I শুধুমাত্র পাতলা ফিলামেন্টগুলি অন্তর্ভুক্ত করে , এবং ডিস্ক A - এবং পুরু এবং পাতলা। ডিস্ক A এর মাঝখানে, একটি হালকা ফালা দৃশ্যমান, যাকে H-জোন বলা হয়। এটিতে পাতলা থ্রেড নেই। ডিস্ক I একটি পাতলা স্ট্রিপ Z দ্বারা বিভক্ত, এটি একটি ঝিল্লি যাতে কাঠামোগত উপাদান থাকে যা পাতলা থ্রেডের শেষগুলিকে একসাথে বেঁধে রাখে। দুটি জেড লাইনের মধ্যবর্তী এলাকাকে বলা হয় sarcomere .

চিত্র 4. মায়োফাইব্রিল গঠন (ক্রস সেকশন)

চিত্র.5। স্ট্রাইটেড পেশীর গঠন (অনুদৈর্ঘ্য বিভাগ)

প্রতিটি পুরু থ্রেড ছয়টি পাতলা দিয়ে ঘেরা, এবং প্রতিটি পাতলা সুতো তিনটি পুরু দ্বারা বেষ্টিত। এইভাবে, একটি ক্রস বিভাগে, পেশী ফাইবার একটি নিয়মিত ষড়ভুজাকার গঠন আছে।

পেশী সংকোচনের সময়, অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন ফিলামেন্টের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন হয় না। একে অপরের তুলনায় কেবল তাদের স্থানচ্যুতি রয়েছে: পাতলা থ্রেডগুলি পুরুগুলির মধ্যে ফাঁকে চলে যায়। এই ক্ষেত্রে, ডিস্ক A এর দৈর্ঘ্য অপরিবর্তিত থাকে এবং ডিস্ক I ছোট করে, স্ট্রিপ H প্রায় অদৃশ্য হয়ে যায়। পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টের মধ্যে ট্রান্সভার্স ব্রিজ (মায়োসিন হেড) থাকার কারণে এই ধরনের স্লাইডিং সম্ভব। সংকোচনের সাথে, আনুমানিক 2.5 থেকে 1.7 মাইক্রন পর্যন্ত সারকোমেরের দৈর্ঘ্যের পরিবর্তন সম্ভব।

মায়োসিন ফিলামেন্টের অনেক মাথা আছে যা দিয়ে এটি অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হতে পারে। অ্যাক্টিন ফিলামেন্টে, এমন সাইট (সক্রিয় কেন্দ্র) রয়েছে যেখানে মায়োসিন মাথা সংযুক্ত করতে পারে। একটি বিশ্রাম পেশী কোষে, এই বাঁধাই স্থানগুলি ট্রপোমায়োসিন অণু দ্বারা আবৃত থাকে, যা পাতলা এবং পুরু ফিলামেন্টের মধ্যে একটি বন্ধন গঠনে বাধা দেয়।

অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন মিথস্ক্রিয়া করার জন্য, ক্যালসিয়াম আয়ন অবশ্যই উপস্থিত থাকতে হবে। বিশ্রামে, তারা সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামে অবস্থিত। এই অর্গানেল হল একটি ঝিল্লির গহ্বর যাতে একটি ক্যালসিয়াম পাম্প থাকে, যা ATP-এর শক্তি ব্যবহার করে ক্যালসিয়াম আয়নকে সারকোপ্লাজমিক রেটিকুলামে পরিবহন করে। তার অভ্যন্তরীণ পৃষ্ঠ Ca 2+ বাঁধাই করতে সক্ষম প্রোটিন রয়েছে। যা সাইটোপ্লাজম এবং রেটিকুলামের গহ্বরের মধ্যে এই আয়নগুলির ঘনত্বের পার্থক্যকে কিছুটা কমিয়ে দেয়। ছড়িয়ে পড়ছে কোষের ঝিল্লিঅ্যাকশন পটেনশিয়াল কোষের পৃষ্ঠের কাছাকাছি অবস্থিত রেটিকুলাম ঝিল্লিকে সক্রিয় করে এবং সাইটোপ্লাজমে Ca 2+ নিঃসরণ ঘটায়।

ট্রপোনিন অণুর ক্যালসিয়ামের জন্য উচ্চ সম্পর্ক রয়েছে। এর প্রভাবে, এটি ট্রপোমায়োসিন ফিলামেন্টের অবস্থানকে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টে এমনভাবে পরিবর্তন করে যে সক্রিয় কেন্দ্রটি, পূর্বে ট্রপোমায়োসিন দ্বারা আবৃত, খুলে যায়। একটি ট্রান্সভার্স ব্রিজ খোলা সক্রিয় কেন্দ্রে যোগ দেয়। এটি মায়োসিনের সাথে অ্যাক্টিনের মিথস্ক্রিয়া ঘটায়। বন্ড গঠনের পর, মায়োসিন হেড, পূর্বে ফিলামেন্টের সমকোণে অবস্থিত, মায়োসিন হেডের সাপেক্ষে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টকে প্রায় 10 এনএম করে কাত করে এবং টানে। গঠিত অ্যাটিন-মায়োসিন কমপ্লেক্স একে অপরের সাপেক্ষে থ্রেডগুলির আরও স্লাইডিং প্রতিরোধ করে, তাই এর বিচ্ছেদ প্রয়োজনীয়। এটি শুধুমাত্র ATP এর শক্তির কারণেই সম্ভব। মায়োসিনের ATPase কার্যকলাপ রয়েছে, অর্থাৎ এটি ATP হাইড্রোলাইসিস ঘটাতে সক্ষম। এই প্রক্রিয়ায় নির্গত শক্তি অ্যাক্টিন এবং মায়োসিনের মধ্যে বন্ধন ভেঙে দেয় এবং মায়োসিন হেড অ্যাক্টিন অণুর নতুন অংশের সাথে যোগাযোগ করতে সক্ষম হয়। সেতুগুলির কাজ এমনভাবে সিঙ্ক্রোনাইজ করা হয় যে এক সুতার সমস্ত সেতুর বাঁধন, কাত এবং ভাঙ্গা একই সাথে ঘটে। পেশী শিথিল হলে, ক্যালসিয়াম পাম্পের কাজ সক্রিয় হয়, যা সাইটোপ্লাজমে Ca 2+ এর ঘনত্বকে কমিয়ে দেয়; অতএব, পাতলা এবং পুরু সুতার মধ্যে বন্ধন আর গঠিত হতে পারে না। এই অবস্থার অধীনে, যখন প্রসারিত হয়, থ্রেডের পেশীগুলি একে অপরের সাথে অবাধে স্লাইড করে। যাইহোক, এই ধরনের এক্সটেনসিবিলিটি শুধুমাত্র এটিপির উপস্থিতিতেই সম্ভব। কোষে ATP না থাকলে অ্যাক্টিন-মায়োসিন কমপ্লেক্স ভেঙ্গে যেতে পারে না। থ্রেডগুলি একে অপরের সাথে কঠোরভাবে সংযুক্ত থাকে। এই ঘটনাটি কঠোর মরটিসে পরিলক্ষিত হয়।

আরও পড়ুন: মাতৃত্বকালীন ছুটি 3 বছর পর্যন্ত

চিত্র 6. সারকোমেরের হ্রাস: 1 - মায়োসিন থ্রেড; 2 - সক্রিয় কেন্দ্র; 3 - অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট; 4 - মায়োসিন মাথা; 5 - জেড লাইন।

ক)পাতলা এবং পুরু থ্রেডের মধ্যে কোন মিথস্ক্রিয়া নেই;

খ) Ca 2+ এর উপস্থিতিতে, মায়োসিন হেড অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সক্রিয় সাইটের সাথে আবদ্ধ হয়;

ভিতরে)ট্রান্সভার্স ব্রিজগুলি তুলনামূলকভাবে পুরু দিয়ে একটি পাতলা থ্রেড বাঁক করে এবং টান দেয়, যার ফলস্বরূপ সারকোমেরের দৈর্ঘ্য হ্রাস পায়;

ছ) ATP-এর শক্তির কারণে থ্রেডগুলির মধ্যে বন্ধনগুলি ভেঙে গেছে, মায়োসিনের মাথাগুলি নতুন সক্রিয় কেন্দ্রগুলির সাথে যোগাযোগ করতে প্রস্তুত।

পেশী সংকোচনের দুটি পদ্ধতি রয়েছে: আইসোটোনিক(ফাইবারের দৈর্ঘ্য পরিবর্তিত হয়, কিন্তু ভোল্টেজ অপরিবর্তিত থাকে) এবং আইসোমেট্রিক(পেশীর প্রান্তগুলি স্থিরভাবে স্থির থাকে, যার ফলস্বরূপ এটি দৈর্ঘ্যের পরিবর্তন নয়, তবে টান)।

পেশী সংকোচনের শক্তি এবং গতি

পেশীর গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য হল শক্তি এবং সংকোচনের গতি। এই বৈশিষ্ট্যগুলি প্রকাশকারী সমীকরণগুলি পরীক্ষামূলকভাবে এ. হিল দ্বারা প্রাপ্ত হয়েছিল এবং পরবর্তীতে পেশী সংকোচনের গতি তত্ত্ব (দেশেরেভস্কির মডেল) দ্বারা নিশ্চিত করা হয়েছিল।

পার্বত্য সমীকরণ. যা পেশী সংকোচনের বল এবং গতির সাথে সম্পর্কিত, এর নিম্নলিখিত রূপ রয়েছে: (P+a)(v+b) = (P+a)b = a(vmax +b). যেখানে v হল পেশী ছোট করার গতি; পি - পেশী বল বা এটি প্রয়োগ করা লোড; v max হল পেশী ছোট করার সর্বোচ্চ গতি; পি হল সংকোচনের আইসোমেট্রিক মোডে পেশী দ্বারা বিকশিত বল; a,b ধ্রুবক। সাধারণ ক্ষমতা. পেশী দ্বারা বিকশিত সূত্র দ্বারা নির্ধারিত হয়: N মোট \u003d (P + a) v \u003d b (P - P). দক্ষতাপেশী স্থির থাকে ( প্রায় 40%) বল মানের পরিসরে 0.2 P থেকে 0.8 P পর্যন্ত। পেশী সংকোচনের সময়, একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ তাপ নির্গত হয়। এই মান বলা হয় তাপ উৎপাদন. তাপ উত্পাদন শুধুমাত্র পেশী দৈর্ঘ্যের পরিবর্তনের উপর নির্ভর করে এবং লোডের উপর নির্ভর করে না। ধ্রুবক কএবং খএকটি প্রদত্ত পেশী জন্য ধ্রুবক মান আছে. ধ্রুবক কবল মাত্রা আছে, এবং খ- দ্রুততা. ধ্রুবক খতাপমাত্রার উপর অনেকাংশে নির্ভরশীল। ধ্রুবক ক 0.25 P থেকে 0.4 P পর্যন্ত মানের মধ্যে রয়েছে। এই তথ্যের ভিত্তিতে, এটি অনুমান করা হয় সর্বাধিক সংকোচনের গতিএই পেশী জন্য: v সর্বোচ্চ = b (P/a) .

14. মায়োফাইব্রিলের সূক্ষ্ম গঠন। পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টের প্রোটিন - গঠন এবং ফাংশন + (পেশী সংকোচন এবং গঠন 15 প্রশ্ন)

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া। কঙ্কালের পেশীগুলির কাজ এবং বৈশিষ্ট্য

পেশী সংকোচন একটি জটিল প্রক্রিয়া যা অনেকগুলি পর্যায় নিয়ে গঠিত। এখানে প্রধান উপাদানগুলি হল মায়োসিন, অ্যাক্টিন, ট্রোপোনিন, ট্রপোমায়োসিন এবং অ্যাক্টোমায়োসিন, সেইসাথে ক্যালসিয়াম আয়ন এবং যৌগগুলি যা পেশীগুলিতে শক্তি সরবরাহ করে। পেশী সংকোচনের ধরন এবং প্রক্রিয়া বিবেচনা করুন। আমরা অধ্যয়ন করব তারা কোন ধাপগুলি নিয়ে গঠিত এবং একটি চক্রাকার প্রক্রিয়ার জন্য কী প্রয়োজনীয়।

পেশীগুলিকে এমন গ্রুপে একত্রিত করা হয় যেগুলির পেশী সংকোচনের একই প্রক্রিয়া রয়েছে। একই ভিত্তিতে, তারা 3 প্রকারে বিভক্ত:

• শরীরের স্ট্রাইটেড পেশী;
• অ্যাট্রিয়া এবং কার্ডিয়াক ভেন্ট্রিকলের স্ট্রাইটেড পেশী;
• অঙ্গ, জাহাজ এবং ত্বকের মসৃণ পেশী।

স্ট্রাইটেড পেশীগুলি পেশীর স্কেলেটাল সিস্টেমের অংশ, এটির অংশ, যেহেতু তাদের ছাড়াও, এতে টেন্ডন, লিগামেন্ট এবং হাড় রয়েছে। যখন পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়াটি বাস্তবায়িত হয়, তখন নিম্নলিখিত কাজ এবং ফাংশনগুলি সঞ্চালিত হয়:

• শরীর চলন্ত;
• শরীরের অংশ একে অপরের আপেক্ষিক সরানো;
• শরীর মহাকাশে সমর্থিত হয়;
• তাপ উৎপন্ন হয়;
• কর্টেক্স গ্রহনযোগ্য পেশী ক্ষেত্র থেকে অ্যাফারেন্টেশন দ্বারা সক্রিয় হয়।

মসৃণ পেশী গঠিত:

• অভ্যন্তরীণ অঙ্গগুলির মোটর যন্ত্রপাতি, যার মধ্যে শ্বাসনালী গাছ, ফুসফুস এবং পাচক নল রয়েছে;
• লিম্ফ্যাটিক এবং সংবহনতন্ত্র;
• মূত্রাধার প্রণালী.

শারীরবৃত্তীয় বৈশিষ্ট্য

সমস্ত মেরুদণ্ডী প্রাণীর মতো, মানবদেহ তিনটি ভাগে বিভক্ত গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্যকঙ্কালের পেশী তন্তু:

• সংকোচন - উত্তেজনার সময় ভোল্টেজের সংকোচন এবং পরিবর্তন;
• পরিবাহিতা - ফাইবার জুড়ে সম্ভাব্য চলাচল;
• উত্তেজনা - ঝিল্লি সম্ভাব্যতা এবং আয়ন ব্যাপ্তিযোগ্যতা পরিবর্তন করে একটি বিরক্তিকর প্রতিক্রিয়া।

পেশী উত্তেজিত হয় এবং কেন্দ্র থেকে আসা স্নায়ু আবেগ থেকে সংকুচিত হতে শুরু করে। কিন্তু কৃত্রিম অবস্থায় বৈদ্যুতিক উদ্দীপনা ব্যবহার করা হয়। পেশীকে তখন সরাসরি (সরাসরি জ্বালা) বা স্নায়ুর মাধ্যমে পেশীকে উদ্দীপিত করা যেতে পারে (পরোক্ষ উদ্দীপনা)।

সংক্ষেপণের প্রকারভেদ

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া যান্ত্রিক কাজে রাসায়নিক শক্তির রূপান্তর জড়িত। এই প্রক্রিয়াটি একটি ব্যাঙের সাথে একটি পরীক্ষায় পরিমাপ করা যেতে পারে: এটি বাছুরের পেশীএকটি ছোট ওজন সঙ্গে লোড, এবং তারপর হালকা বৈদ্যুতিক impulses সঙ্গে বিরক্ত. একটি সংকোচন যাতে পেশী খাটো হয়ে যায় তাকে আইসোটোনিক বলে। আইসোমেট্রিক সংকোচনের সাথে, সংক্ষিপ্তকরণ ঘটে না। পেশী শক্তি বিকাশের সময় টেন্ডন ছোট হওয়ার অনুমতি দেয় না। পেশী সংকোচনের আরেকটি অক্সোটোনিক পদ্ধতিতে তীব্র লোডের অবস্থা জড়িত, যখন পেশীটি ন্যূনতম উপায়ে সংক্ষিপ্ত করা হয় এবং শক্তি সর্বাধিকে বিকশিত হয়।

কঙ্কালের পেশীগুলির গঠন এবং উদ্ভাবন

স্ট্রাইটেড কঙ্কালের পেশীগুলির মধ্যে অনেকগুলি ফাইবার রয়েছে যা সংযোগকারী টিস্যুতে অবস্থিত এবং টেন্ডনের সাথে সংযুক্ত থাকে। কিছু পেশীতে, ফাইবারগুলি দীর্ঘ অক্ষের সমান্তরালে অবস্থিত, অন্যগুলিতে তাদের একটি তির্যক চেহারা রয়েছে, কেন্দ্রীয় টেন্ডন কর্ড এবং পিনেট ধরণের সাথে সংযুক্ত।

ফাইবারের প্রধান বৈশিষ্ট্য হল পাতলা ফিলামেন্টের একটি ভরের সারকোপ্লাজম - মায়োফাইব্রিলস। তারা হালকা এবং অন্ধকার এলাকাগুলিকে অন্তর্ভুক্ত করে, একে অপরের সাথে পর্যায়ক্রমে, যখন প্রতিবেশী স্ট্রেটেড ফাইবারগুলি একই স্তরে থাকে - ক্রস বিভাগে। এর ফলে পেশী ফাইবার জুড়ে ট্রান্সভার্স স্ট্রাইপিং হয়।

সারকোমেরে অন্ধকার এবং দুটি হালকা ডিস্কের একটি জটিল এবং জেড-আকৃতির রেখা দ্বারা সীমাবদ্ধ করা হয়। সারকোমেরেস হল পেশীর সংকোচনকারী যন্ত্র। দেখা যাচ্ছে যে সংকোচনশীল পেশী ফাইবার রয়েছে:

• সংকোচন যন্ত্র (মায়োফাইব্রিল সিস্টেম);
• মাইটোকন্ড্রিয়া, গলগি কমপ্লেক্স এবং একটি দুর্বল এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম সহ ট্রফিক যন্ত্রপাতি;
• ঝিল্লি যন্ত্রপাতি;
• সমর্থন যন্ত্রপাতি;
• স্নায়বিক যন্ত্রপাতি।

পেশী ফাইবার তার গঠন এবং ফাংশন সহ 5 ভাগে বিভক্ত এবং পেশী টিস্যুর একটি অবিচ্ছেদ্য অংশ।

উদ্ভাবন

স্ট্রাইটেড পেশী ফাইবারগুলিতে এই প্রক্রিয়াটি স্নায়ু তন্তুগুলির মাধ্যমে উপলব্ধি করা হয়, যথা মেরুদণ্ড এবং মস্তিষ্কের স্টেমের মোটর নিউরনের অ্যাক্সন। একটি মোটর নিউরন বেশ কয়েকটি পেশী ফাইবারকে অন্তর্নিহিত করে। একটি মোটর নিউরন এবং অন্তর্নিহিত পেশী ফাইবার সহ কমপ্লেক্সকে নিউরোমোটর (NME), বা মোটর ইউনিট (MU) বলা হয়। একটি মোটর নিউরন দ্বারা উদ্ভাবিত তন্তুগুলির গড় সংখ্যা পেশীর MU-এর মানকে চিহ্নিত করে এবং পারস্পরিক মানকে বলা হয় ইননারভেশনের ঘনত্ব। পরেরটি সেই পেশীগুলিতে বড় যেখানে আন্দোলনগুলি ছোট এবং "পাতলা" (চোখ, আঙ্গুল, জিহ্বা)। বিপরীতে, এর ছোট মান "রুক্ষ" নড়াচড়া সহ পেশীগুলিতে থাকবে (উদাহরণস্বরূপ, ট্রাঙ্ক)।

উদ্ভাবন একক এবং একাধিক হতে পারে। প্রথম ক্ষেত্রে, এটি কমপ্যাক্ট মোটর শেষ দ্বারা উপলব্ধি করা হয়। এটি সাধারণত বড় মোটর নিউরনের বৈশিষ্ট্য। পেশী ফাইবার (এই ক্ষেত্রে বলা হয় শারীরিক, বা দ্রুত) এপি (অ্যাকশন পটেনশিয়াল) তৈরি করে যা তাদের ক্ষেত্রে প্রযোজ্য।

একাধিক উদ্ভাবন ঘটে, উদাহরণস্বরূপ, চোখের বাইরের পেশীগুলিতে। এখানে কোনো কর্ম সম্ভাবনা তৈরি হয় না, যেহেতু ঝিল্লিতে কোনো বৈদ্যুতিকভাবে উত্তেজনাপূর্ণ সোডিয়াম চ্যানেল নেই। তাদের মধ্যে, সিনাপটিক প্রান্ত থেকে ফাইবার জুড়ে ডিপোলারাইজেশন ছড়িয়ে পড়ে। পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়া সক্রিয় করার জন্য এটি প্রয়োজনীয়। এখানে প্রক্রিয়া প্রথম ক্ষেত্রে হিসাবে দ্রুত নয়. এজন্য একে ধীরগতি বলা হয়।

মায়োফাইব্রিলের গঠন

পেশী ফাইবার গবেষণা আজ এক্স-রে বিবর্তন বিশ্লেষণ, ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি, সেইসাথে হিস্টোকেমিক্যাল পদ্ধতির ভিত্তিতে পরিচালিত হয়।

এটি গণনা করা হয় যে প্রতিটি মায়োফাইব্রিল, যার ব্যাস 1 μm, এতে প্রায় 2500টি প্রোটোফাইব্রিল রয়েছে, অর্থাৎ, দীর্ঘায়িত পলিমারাইজড প্রোটিন অণু (অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন)। অ্যাক্টিন প্রোটোফাইব্রিলগুলি মায়োসিনের চেয়ে দ্বিগুণ পাতলা। বিশ্রামে, এই পেশীগুলি এমনভাবে অবস্থিত যে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি তাদের টিপস দিয়ে মায়োসিন প্রোটোফাইব্রিলের ফাঁকে প্রবেশ করে।

ডিস্ক এ একটি সংকীর্ণ আলো ব্যান্ড অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট মুক্ত। এবং জেড মেমব্রেন তাদের একসাথে ধরে রাখে।

মায়োসিন ফিলামেন্টের ট্রান্সভার্স প্রোট্রুশন 20 এনএম পর্যন্ত লম্বা, যার মাথায় প্রায় 150টি মায়োসিন অণু রয়েছে। তারা বাইপোলার থেকে প্রস্থান করে এবং প্রতিটি মাথা মায়োসিনকে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে সংযুক্ত করে। যখন মায়োসিন ফিলামেন্টে অ্যাক্টিন কেন্দ্রের বল থাকে, তখন অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট সারকোমেরের কেন্দ্রের কাছে আসে। শেষে, মায়োসিন ফিলামেন্টগুলি জেড লাইনে পৌঁছে। তারপর তারা পুরো সারকোমেরে দখল করে এবং তাদের মধ্যে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলি অবস্থিত। এই ক্ষেত্রে, I ডিস্কের দৈর্ঘ্য হ্রাস করা হয় এবং শেষে এটি সম্পূর্ণরূপে অদৃশ্য হয়ে যায়, যার সাথে জেড লাইনটি ঘন হয়ে যায়।

সুতরাং, স্লাইডিং থ্রেডের তত্ত্ব অনুসারে, পেশী ফাইবারের দৈর্ঘ্য হ্রাস ব্যাখ্যা করা হয়েছে। "কগ হুইল" তত্ত্বটি হাক্সলি এবং হ্যানসন বিংশ শতাব্দীর মাঝামাঝি সময়ে তৈরি করেছিলেন।

পেশী ফাইবার সংকোচনের প্রক্রিয়া

তত্ত্বের প্রধান বিষয় হল এটি ফিলামেন্টগুলি (মায়োসিন এবং অ্যাক্টিন) ছোট করে না। পেশী প্রসারিত হলেও তাদের দৈর্ঘ্য অপরিবর্তিত থাকে। কিন্তু পাতলা থ্রেডের বান্ডিল, স্লিপিং, ঘন থ্রেডের মধ্যে বেরিয়ে আসে, তাদের ওভারল্যাপের ডিগ্রি হ্রাস পায়, এইভাবে হ্রাস পায়।

অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের স্লাইডিংয়ের মাধ্যমে পেশী সংকোচনের আণবিক প্রক্রিয়াটি নিম্নরূপ। মায়োসিন হেড প্রোটোফাইব্রিলকে অ্যাক্টিন ফাইব্রিলের সাথে সংযুক্ত করে। যখন তারা কাত হয়, স্লাইডিং ঘটে, অ্যাক্টিন ফিলামেন্টকে সরকোমেরের কেন্দ্রে নিয়ে যায়। ফিলামেন্টের উভয় পাশে মায়োসিন অণুগুলির বাইপোলার সংগঠনের কারণে, অ্যাক্টিন ফিলামেন্টগুলিকে বিভিন্ন দিকে স্লাইড করার জন্য শর্ত তৈরি করা হয়।

পেশী শিথিল হলে, মায়োসিনের মাথা অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট থেকে দূরে সরে যায়। সহজ স্লাইডিংয়ের জন্য ধন্যবাদ, শিথিল পেশীগুলি অনেক কম প্রসারিত হওয়া প্রতিরোধ করে। অতএব, তারা নিষ্ক্রিয়ভাবে elongated হয়.

হ্রাসের পর্যায়গুলি

পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়াটি সংক্ষিপ্তভাবে নিম্নলিখিত পর্যায়ে বিভক্ত করা যেতে পারে:

1. একটি পেশী ফাইবার উদ্দীপিত হয় যখন সাইন্যাপসে মোটর নিউরন থেকে অ্যাকশন পটেনশিয়াল আসে।
2. পেশী ফাইবার ঝিল্লিতে একটি কর্ম সম্ভাবনা তৈরি হয় এবং তারপরে মায়োফাইব্রিলগুলিতে প্রচারিত হয়।
3. একটি ইলেক্ট্রোমেকানিকাল পেয়ারিং সঞ্চালিত হয়, যা বৈদ্যুতিক পিডিকে যান্ত্রিক স্লাইডিংয়ে রূপান্তর করে। এটি অগত্যা ক্যালসিয়াম আয়ন জড়িত.